IscU1/2 Antikörper (B-3): sc-271536

Eisen-Schwefel (Fe-S)-Cluster sind Kofaktoren, die für eine Vielzahl von Prozessen essentiell sind, darunter die Erleichterung von Elektronentransferprozessen in der oxidative Phosphorylierung, die Katalyse von enzymatischen Reaktionen in Aconitase und Dehydratasen sowie die Aufrechterhaltung der strukturellen Integrität des DNA-Reparatur-Enzyms Endonuklease III. In Bakterien und Eukaryoten sind mehrere neue Gene an der Biosynthese von Fe-S-Cluster-haltigen Proteinen beteiligt. IscU1 und IscU2, Homologe von bakteriellen IscU und NifU, sind Eisen-Cluster-Assembly-Proteine. Die Deletion von entweder IscU1 oder IscU2 führt zu einer erhöhten Anreicherung von Eisen innerhalb der Mitochondrien, zu einem Verlust der Aktivität des [4Fe-4S] Aconitase-Enzyms und zu einer Unterdrückung der oxidativen Schäden in Zellen, die über kein zytoplasmatisches Kupfer/Zink-Superoxid-Dismutase verfügen. IscU1 und IscU2 werden durch den Eisenstatus der Zelle reguliert und lokalisieren sich hauptsächlich in den Mitochondrien. In menschlichen Zellen führt alternative Splicing des IscU-Pre-mRNA zur Synthese dieser beiden Proteine, die sich am N-Terminus unterscheiden und entweder in den Zytoplasma (IscU1) oder in die Mitochondrien (IscU2) lokalisieren. IscU-Proteine interagieren mit IscS, einer Cystein-Desulfurasen, um anorganischen Schwefel für die Fe-S-Cluster-Assembly zu sequestern. Das IscU-IscS-Protein-Komplex lokalisiert sich sowohl in Mitochondrien als auch im Zytoplasma, was darauf hindeutet, dass die Fe-S-Cluster-Assembly in mehreren subzellulären Kompartimenten in Säugerzellen stattfindet.

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IscU1/2 Antikörper (B-3) Literaturhinweise:

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5. Das spezialisierte Hsp70-Chaperon (HscA) bindet sich vorzugsweise an die ungeordnete Form, während das J-Protein (HscB) vorzugsweise an die strukturierte Form des Eisenschwefel-Cluster-Gerüstproteins (IscU) bindet.  |  Kim, JH., et al. 2012. J Biol Chem. 287: 31406-13. PMID: 22782893
6. Das mitochondriale Chaperon (mtHSP70) und die Cystein-Desulfurase (NFS1) des Menschen binden vorzugsweise an die ungeordnete Konformation, während das Co-Chaperon (HSC20) an die strukturierte Konformation des Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins (ISCU) bindet.  |  Cai, K., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 28755-70. PMID: 23940031
7. Das Vorhandensein mehrerer zellulärer Defekte in Verbindung mit einer neuartigen Mutation des G50E-Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstproteins (ISCU) führt zur Entwicklung einer mitochondrialen Myopathie.  |  Saha, PP., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 10359-10377. PMID: 24573684
8. Überlappende Bindungsstellen des Frataxin-Homolog-Assemblierungsfaktors und des Hitzeschockprotein-70-Transferfaktors auf dem Isu-Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein.  |  Manicki, M., et al. 2014. J Biol Chem. 289: 30268-30278. PMID: 25228696
9. Neue Erkenntnisse über die Pathologie der pulmonalen Hypertonie: Implikation der miR-210/ISCU1/2/Fe-S-Achse.  |  Tang, H., et al. 2015. EMBO Mol Med. 7: 689-91. PMID: 25851536
10. Der menschliche Eisen-Schwefel-Assemblierungskomplex katalysiert die Synthese von [2Fe-2S]-Clustern auf ISCU2, die auf Akzeptormoleküle übertragen werden können.  |  Fox, NG., et al. 2015. Biochemistry. 54: 3871-9. PMID: 26016389

Der bevorzugte. IscU1/2 Antikörper ist IscU1/2 Antikörper (B-12): sc-271468.