ILBP Antikörper (E-9): sc-515609

Der ILBP-Antikörper (E-9) ist ein monoklonaler IgG1-Kappa-Leichtketten-Antikörper der Maus, der das ILBP-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der ILBP (E-9)-Antikörper ist sowohl in nicht konjugierter als auch in verschiedenen konjugierten Formen erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Das ileale Lipid-Bindungsprotein (ILBP) gehört zur Familie der Fettsäure-Bindungsproteine (FABP), die durch Bindung und Transport langkettiger Fettsäuren eine entscheidende Rolle im Lipidstoffwechsel spielen. ILBP befindet sich im Zytosol der Ileozyten und ist für die aktive Aufnahme von Gallensäuren im Ileum unerlässlich, da es den Transport von Nahrungslipiden aus der Leber erleichtert. Die Struktur von ILBP besteht aus zehn antiparallelen β-Strängen, die in zwei nahezu orthogonalen β-Faltblättern angeordnet sind, die einer β-Muschelschale ähneln, und auf einer Seite von zwei kurzen, nahezu parallelen α-Helices bedeckt sind. Diese einzigartige Konfiguration ermöglicht es ILBP, Fettsäuren und Gallensäuren effektiv zu binden, wobei die Affinität für Gallensäuren durch einen positiven Rückkopplungsmechanismus verstärkt wird. Das menschliche ILBP-Gen befindet sich an der Position 5q35 und wird vorwiegend im Dünndarm exprimiert, was die entscheidende Rolle von ILBP für die Gesundheit des Verdauungssystems und die Lipidabsorption unterstreicht.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

ILBP Antikörper (E-9) Literaturhinweise:

1. Eine vergleichende Studie der Rückgratdynamik zweier eng verwandter Lipidbindungsproteine: Fettsäurebindungsprotein des Rinderherzens und Lipidbindungsprotein des Schweinedarmes.  |  Lücke, C., et al. 1999. Mol Cell Biochem. 192: 109-21. PMID: 10331665
2. Identifizierung eines auf Gallensäure reagierenden Elements im menschlichen Ileus-Gallensäure-bindenden Protein-Gen. Beteiligung des Farnesoid-X-Rezeptor/9-cis-Retinsäure-Rezeptor-Heterodimers.  |  Grober, J., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 29749-54. PMID: 10514450
3. Lösungsstruktur des ilealen lipidbindenden Proteins im Komplex mit Glycocholat.  |  Lücke, C., et al. 2000. Eur J Biochem. 267: 2929-38. PMID: 10806391
4. Identifizierung der gallensäurebindenden Stelle des ilealen lipidbindenden Proteins durch Photoaffinitätsmarkierung, Matrix-unterstützte Laser-Desorptions-Ionisations-Massenspektrometrie und NMR-Struktur.  |  Kramer, W., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 7291-301. PMID: 11069906
5. Einblicke in das Gallensäure-Transportsystem: der menschliche ileale Lipid-bindende Protein-Cholyltaurin-Komplex und sein Vergleich mit homologen Strukturen.  |  Kurz, M., et al. 2003. Proteins. 50: 312-28. PMID: 12486725
6. Der Promotor des menschlichen gallensäurebindenden Proteins und die Auswirkungen von CDX2.  |  Barley, NF., et al. 2003. Biochim Biophys Acta. 1630: 138-43. PMID: 14654244
7. Klonierung und chromosomale Lokalisierung des menschlichen ilealen lipidbindenden Proteins.  |  Oelkers, P. and Dawson, PA. 1995. Biochim Biophys Acta. 1257: 199-202. PMID: 7619861
8. Im Falle des ilealen lipidbindenden Proteins ist die Flexibilität wahrscheinlich ein entscheidender Faktor für die Bindungsspezifität.  |  Lücke, C., et al. 1996. Structure. 4: 785-800. PMID: 8805562
9. Fettsäurebindendes Protein vom Herztyp - Beteiligung an Wachstumshemmung und Differenzierung.  |  Börchers, T., et al. 1997. Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids. 57: 77-84. PMID: 9250612
10. Intestinale Absorption von Gallensäuren: paradoxes Verhalten des 14 kDa Lipid-bindenden Proteins im Ileus bei der differentiellen Photoaffinitätsmarkierung.  |  Kramer, W., et al. 1998. Biochem J. 333 (Pt 2): 335-41. PMID: 9657973

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-ILBP Antikörper (E-9) hat 1 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-ILBP Antikörper (E-9) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

ILBP Antikörper (E-9) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: ILBP

Klon: E-9

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 1-128

Ziel-Epitop: ILBP

Epitope Spezies: human

Reaktivität: ILBP

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 1 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für ILBP Antikörper (E-9): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin