IL-2Rβ Antikörper (G-1): sc-393092

Der Interleukin-2-Rezeptor (IL-2R) ist ein mehrkomponentiges Komplex, bestehend aus drei Untereinheiten, α, β und γ, wobei jede für die hohe Affinität der Bindung von IL-2 erforderlich ist. Die α-Kette fungiert hauptsächlich bei der Bindung von IL-2, während die β- und γ-Ketten zur IL-2-Bindung beitragen und für die IL-2-induzierte Aktivierung von Signalwegen, die zum T-Zellwachstum führen, essentiell sind. Sowohl der Interleukin-4-Rezeptor (IL-4R) als auch der Interleukin-7-Rezeptor (IL-7R) wurden ursprünglich als einkettenige, hochaffine Ligandenbindungs-Zytokinrezeptoren beschrieben. Es ist jedoch mittlerweile gut etabliert, dass die IL-2R γ-Kette als zweite Untereinheit des hochaffinen IL-4R- und IL-7R-Rezeptors fungiert. Folglich werden die ursprünglich beschriebenen Untereinheiten dieser letzteren Rezeptoren nun als IL-4Rα und IL-7Rα bezeichnet, während die gemeinsame Untereinheit als γc bezeichnet wird. Obwohl die gemeinsame γ-Kette die Ligandenbindung in diesen drei Zytokinrezeptoren erhöht, hat sie keine Fähigkeit, diese Liganden allein zu binden. Es gibt Hinweise darauf, dass die gc-Kette auch eine Untereinheit des Interleukin-13-Rezeptors (IL-13R) ist.

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IL-2Rβ Antikörper (G-1) Literaturhinweise:

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8. Die serinreiche zytoplasmatische Domäne der Beta-Kette des Interleukin-2-Rezeptors ist für die Interleukin-2-abhängige Tyrosin-Proteinkinase- und Phosphatidylinositol-3-Kinase-Aktivierung wesentlich.  |  Merida, I., et al. 1993. J Biol Chem. 268: 6765-70. PMID: 8384218
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10. Abgrenzung der Regionen der Beta-Kette des Interleukin-2 (IL-2)-Rezeptors, die für die Verbindung von Jak1 und Jak3 wichtig sind. Jak1-unabhängige funktionelle Rekrutierung von Jak3 an Il-2Rbeta.  |  Zhu, MH., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 10719-25. PMID: 9553136

Der bevorzugte. IL-2Rβ Antikörper ist IL-2Rβ Antikörper (C-2): sc-166427.