Immunoglobulin M (IgM) ist das größte zirkulierende Antikörpermolekül beim Menschen. Es ist das erste Immunoglobulin, das von reifen B-Zellen ausgeschüttet wird und erscheint normalerweise früh im Verlauf einer Infektion und taucht nicht nach weiterer Exposition wieder auf. Immunoglobuline bestehen aus zwei schweren Ketten (µ-Ketten) und zwei leichten Ketten (κ- oder λ-Ketten), die zusammen die Fab (Antigenbindungs-) und Fc (konstante) Fragmente bilden. IgM existiert normalerweise als Pentamer, manchmal aber auch als Hexamer. IgM wird hauptsächlich im Serum gefunden, ist aber auch als sekretorisches Immunoglobulin wichtig. Monovalente Fab-Fragmente haben zwei Antigenbindungsstellen, so dass sie zur sterischen Abdeckung der Oberfläche von Immunoglobulinen für die doppelte Markierung primärer Antikörper derselben Wirtsart verwendet werden können oder um endogene Immunoglobuline auf Zelloberflächen oder in Gewebeschnitten zu blockieren. Nach der Bindung an den primären Antikörper haben die meisten sekundären Antikörper noch eine offene Bindungsstelle, die den zweiten primären Antikörper derselben Art erfassen kann. Folglich wird eine überlappende Markierung der beiden Antigene erfolgen.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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IgM Fab fragment Antikörper (MA2) Literaturhinweise:
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