Date published: 2025-9-7

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human erythrocyte lysate: sc-363759

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Datenblätter
  • 500 µg protein in 200 µl SDS-PAGE Western blotting buffer
  • Positivkontrolle für den Western Blot
  • recommended use is 50 µg (20 µl) per lane
  • extracts should be stored at -20°C and repeated freezing and thawing should be minimized
  • sample vial should be placed at 95° C for up to 5 minutes, once prior to use
  • Not available in Germany.

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    Menschliches Erythrozytenlysat, das in der Regel aus roten Blutkörperchen (Erythrozyten) gewonnen wird, ist eine wichtige Substanz, die in der biochemischen und physiologischen Forschung häufig verwendet wird. Erythrozyten, die für ihre Rolle beim Sauerstofftransport über Hämoglobin bekannt sind, werden in der Regel durch Venenpunktion gesammelt. Die Zellen werden dann lysiert, ein Prozess, bei dem die Zellmembranen aufgebrochen werden, um ihren inneren Inhalt freizusetzen. Dieses Lysat ist reich an Hämoglobin und anderen intrazellulären Molekülen, die für die Untersuchung der Eigenschaften und Funktionen der roten Blutkörperchen von entscheidender Bedeutung sind. Forscher verwenden menschliches Erythrozytenlysat, um die Biochemie des Hämoglobins zu untersuchen, einschließlich seiner Sauerstofftransportkapazität und seines Verhaltens unter verschiedenen physiologischen Bedingungen. Darüber hinaus dient das Lysat zur Untersuchung der Stoffwechselwege von Erythrozyten, wie z. B. der Glykolyse und des Pentosephosphatweges, die für die Energieversorgung und die Integrität der Zellen von entscheidender Bedeutung sind. Dieser Extrakt bietet auch Einblicke in die oxidativen Stressreaktionen der roten Blutkörperchen, einschließlich der Art und Weise, wie sie mit reaktiven Sauerstoffspezies umgehen und sich vor Schäden schützen, was für das Verständnis der Zellalterung und der Widerstandsfähigkeit der Zellen von wesentlicher Bedeutung ist. Durch diese Anwendungen dient menschliches Erythrozytenlysat als unschätzbares Werkzeug, um unser Wissen über Zellstoffwechsel, Physiologie und die Dynamik blutbezogener Prozesse zu erweitern.

    human erythrocyte lysate Literaturhinweise:

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    2. Hochleistungsflüssigkeitschromatographie/Fluoreszenznachweis von S-Methylglutathion, das von der Glutathion-S-Transferase T1 in vitro gebildet wird.  |  Müller, M., et al. 2001. Arch Toxicol. 74: 760-7. PMID: 11305778
    3. Hemmung der Erythrozyten-Phosphoribosyltransferasen (APRT und HPRT) durch Pb2+: ein möglicher Mechanismus der Bleitoxizität.  |  Baranowska-Bosiacka, I., et al. 2009. Toxicology. 259: 77-83. PMID: 19428946
    4. Fehlen des Erythrozyten-Arginase-Proteins bei japanischen Patienten mit Hyperargininämie.  |  Hayakawa, C., et al. 1991. Eur J Pediatr. 150: 800-3. PMID: 1959545
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    7. Vergleichende Studie über die Wirkung von Thiol-Arzneimitteln auf die durch tert-Butylhydroperoxid induzierte Luminol-Chemilumineszenz in menschlichem Erythrozyten-Lysat und die Hämoglobin-Oxidation.  |  Sajewicz, W., et al. 2015. Toxicol In Vitro. 29: 148-54. PMID: 25308193
    8. Präparative isoelektrische Fokussierung der Uroporphyrinogen-I-Synthase in freier Lösung von menschlichen Erythrozyten in einem Ampholyten-pH-Gradienten.  |  Veser, J. 1989. Anal Biochem. 182: 217-21. PMID: 2610337
    9. Vergleich von 6-Mercaptopurin mit 6-Thioguanin für die Analyse der Thiopurin-S-Methyltransferase-Aktivität in menschlichen Erythrozyten mittels LC-MS/MS.  |  Mei, S., et al. 2017. Biomed Chromatogr. 31: PMID: 28212467
    10. Enzymatische Kinetik des reversiblen Metabolismus von CS-0777, einem Sphingosin-1-Phosphat-Rezeptor-Modulator, durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung im Menschen.  |  Inaba, SI., et al. 2018. Xenobiotica. 48: 258-268. PMID: 28287856
    11. Metabolismus von 9-(1,3-Dihydroxy-2-propoxymethyl)guanin, einer neuen Anti-Herpes-Virus-Verbindung, in Herpes-simplex-Virus-infizierten Zellen.  |  Cheng, YC., et al. 1983. J Biol Chem. 258: 12460-4. PMID: 6313660
    12. Die physikochemischen Eigenschaften der aus Erythrozyten gewonnenen Aktivität, die das Wachstum von Mäuseknochenmarkkolonien in Agarkulturen fördert.  |  Bertoncello, I. and Bradley, TR. 1977. Aust J Exp Biol Med Sci. 55: 281-92. PMID: 911280
    13. Relativer Beitrag der Aldehyddehydrogenase in menschlichen Erythrozyten zur systemischen Entgiftung von Oxazaphosphorinen.  |  Dockham, PA., et al. 1997. Drug Metab Dispos. 25: 1436-41. PMID: 9394035

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    Human Erythrocyte Lysate

    sc-363759
    500 µg/200 µl
    $118.00