Direktverknüpfungen
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Das Hämoglobin (Hgb) ist an vier eisenbindende, methenverknüpfte Tetrapyrrolringe (Häm) gekoppelt. Die Loci α (16p13.3; 5'-ζ-Pseudoz-Pseudo α2-Pseudo α1-α2-α1-œ1-3') und β (11p15.5) Globine bestimmen die grundlegende Hämoglobinstruktur. Der Globinteil des Hämoglobins besteht aus zwei α-Ketten und zwei β-Ketten, die paarweise angeordnet sind und ein Tetramer bilden. Jede der vier Globinketten verbindet sich kovalent mit einem Häm-Gruppen. Die Bindungen zwischen α- und β-Ketten sind schwächer als zwischen ähnlichen Globinketten, wodurch eine Spaltungsebene entsteht, die für die Sauerstoffbindung und -freisetzung wichtig ist. Bei Entspannung der α1-β2-Schnittstelle tritt eine hohe Affinität zu Sauerstoff auf. Wenn die beiden α1-β2-Schnittstellen eng gebunden sind, hat Hämoglobin eine geringe Affinität zu Sauerstoff. Hb A, das zwei α-Ketten plus zwei β-Ketten enthält, macht 97 % des gesamten zirkulierenden Hämoglobins aus. Der restliche 3 % des gesamten zirkulierenden Hämoglobins besteht aus Hb A-2, das zwei α-Ketten plus zwei δ-Ketten enthält, und fetalem Hämoglobin (Hb F), das zwei α-Ketten zusammen mit zwei γ-Ketten enthält.
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Produkt | Katalog # | EINHEIT | Preis | ANZAHL | Favoriten | |
Hemoglobin γ Antikörper (B-4) | sc-377395 | 200 µg/ml | $316.00 | |||
Hemoglobin γ (B-4) Neutralizing Peptid | sc-377395 P | 100 µg/0.5 ml | $68.00 |