Glutathione reductase Antikörper (C-10): sc-133245

Der Glutathion-Reduktase-Antikörper (C-10) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ Glutathion-Reduktase-Antikörper (auch als GSR-Antikörper, GLUR-Antikörper, GRD1-Antikörper, GR-Antikörper oder GRase-Antikörper bezeichnet), der das Glutathion-Reduktase-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF, IHC (P) und ELISA detektiert. Der Glutathion-Reduktase-Antikörper (C-10) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des Glutathion-Reduktase-Antikörpers erhältlich, darunter Agarose, HRP, PE, FITC und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Glutathion-Reduktase, auch als mitochondriale Vorstufe der Glutathion-Reduktase, GRase, GSR oder GR bezeichnet, gehört zur Klasse I der pyridinnukleotid-Disulfid-Oxidoreduktasen-Familie. Die Hauptfunktion des Proteins besteht darin, hohe Konzentrationen reduzierten Glutathions im Cytosol aufrechtzuerhalten. Mit der koncomitanten Oxidation von NADPH transformiert Glutathion-Reduktase oxidiertes Glutathion in die reduzierte Form. Glutathion-Reduktase, die sowohl in Mitochondrien als auch im Cytoplasma lokalisiert werden kann, kann ein disulfid-verknüpftes Homodimer bilden. Die aktive Site des Proteins ist eine redox-aktive Disulfidbindung.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

Glutathione reductase Antikörper (C-10) Literaturhinweise:

1. Plättchenoberflächen-Glutathionreduktase-ähnliche Aktivität.  |  Essex, DW., et al. 2004. Blood. 104: 1383-5. PMID: 15142878
2. Neuroprotektion durch Insulin gegen oxidativen Stress in kortikalen Neuronen - Beteiligung der antioxidativen Abwehrkräfte von Harnsäure und Glutathion.  |  Duarte, AI., et al. 2005. Free Radic Biol Med. 39: 876-89. PMID: 16140208
3. Schützende Auswirkungen einer langfristigen Ernährungseinschränkung auf den durch Schwimmen ausgelösten oxidativen Stress in Leber, Herz und Niere von Ratten.  |  Aydin, C., et al. 2007. Cell Biochem Funct. 25: 129-37. PMID: 16143963
4. Modulation von Glutathionreduktase im Gehirn und Peroxiredoxin 2 durch α-Tocopherylphosphat.  |  Uchoa, MF., et al. 2016. Cell Mol Neurobiol. 36: 1015-1022. PMID: 26749581
5. Charakterisierung natürlich vorkommender Isothiocyanate als Glutathionreduktase-Inhibitoren.  |  Li, X., et al. 2020. J Enzyme Inhib Med Chem. 35: 1773-1780. PMID: 32951477
6. Verfeinerte Struktur der Glutathionreduktase mit einer Auflösung von 1,54 A.  |  Karplus, PA. and Schulz, GE. 1987. J Mol Biol. 195: 701-29. PMID: 3656429
7. Molekulares Klonen von Glutathionreduktase aus Oryza sativa, Nachweis ihrer peroxisomalen Lokalisation und Hochregulierung durch abiotischen Stress.  |  Chanda Roy, P. and Chowdhary, G. 2023. Acta Biochim Pol. 70: 175-181. PMID: 36617358
8. Reinigung und Eigenschaften einer abnormalen Glutathion-Reduktase aus menschlichen Erythrozyten.  |  Staal, GE., et al. 1969. Biochim Biophys Acta. 185: 63-9. PMID: 5796112
9. Glutathionreduktase in den roten Blutkörperchen.  |  Chang, JC., et al. 1978. Ann Clin Lab Sci. 8: 23-9. PMID: 623427
10. Eine Rolle von Glutathion und Glutathion-Reduktase bei der Kontrolle der Hornhautfeuchtigkeit.  |  Riley, MV. 1984. Exp Eye Res. 39: 751-8. PMID: 6519203
11. Umwandlung von Glutathion-Reduktase in Trypanothion-Reduktase: Strukturanalyse einer konstruierten Änderung der Substratspezifität.  |  Stoll, VS., et al. 1997. Biochemistry. 36: 6437-47. PMID: 9174360
12. Enzym-Inaktivierung durch Sulfhydryl-Oxidation durch physiologische NO-Träger.  |  Becker, K., et al. 1998. Nat Struct Biol. 5: 267-71. PMID: 9546215

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-Glutathione reductase Antikörper (C-10) hat 49 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-Glutathione reductase Antikörper (C-10) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

Glutathione reductase Antikörper (C-10) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: Glutathione reductase

Klon: C-10

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 391-510

Ziel-Epitop: Glutathione reductase

Epitope Spezies: human

Reaktivität: Glutathione reductase

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 49 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für Glutathione reductase Antikörper (C-10): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin