Glutathione-Agarose: sc-2009

Glutathion-Agarose ist eine biokonjugierte Form von Agarose, einem natürlichen, aus Algen gewonnenen Polymer, das in der biochemischen und molekularbiologischen Forschung häufig eingesetzt wird, insbesondere für die Affinitätsreinigung von Glutathion-S-Transferasen (GST) und GST-Fusionsproteinen. Dieses Affinitätsmedium besteht aus Glutathion, einem Tripeptid, das sich aus Glutamat, Cystein und Glycin zusammensetzt und über stabile Thioetherbindungen kovalent an Agarosekügelchen gekoppelt ist. Der primäre Wirkmechanismus von Glutathion-Agarose beruht auf seiner hohen Affinität zu GST, einer Familie von Enzymen, die an Entgiftungsprozessen beteiligt sind. GST-Fusionsproteine, d. h. gentechnisch hergestellte, mit GST markierte Proteine, können selektiv an Glutathion-Agarose-Säulen gebunden und von diesen eluiert werden. Dies erleichtert die Reinigung dieser Proteine aus komplexen biologischen Gemischen und ermöglicht es den Forschern, Proteininteraktionen, Funktionen und Strukturen in gereinigter Form zu untersuchen. Darüber hinaus ist diese Methode vorteilhaft für die Isolierung von Proteinen, die in Anwendungen der rekombinanten DNA-Technologie exprimiert werden, bei denen eine hohe Reinheit entscheidend ist. Die Spezifität und Effizienz der Glutathion-Agarose bei der Bindung von GST-markierten Proteinen machen sie zu einem unschätzbaren Werkzeug in der Proteomforschung, das die detaillierte Analyse von Proteinwegen und -interaktionen ermöglicht, ohne dass klinische oder therapeutische Überlegungen eine Rolle spielen.

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