GLUD1/2 Antikörper (C-10): sc-515542

GLUD1/2 (C-10) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der leichten Kette von Mäusen, der das GLUD1/2-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie mit in Paraffin eingebetteten Schnitten (IHCP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der GLUD1/2 (C-10)-Antikörper ist als nicht konjugierte Form und in mehreren Konjugaten erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und verschiedene Alexa Fluor®-Formen. GLUD1 (Glutamatdehydrogenase 1), auch bekannt als GDH, GDH1 oder GLUD, und GLUD2 (Glutamatdehydrogenase 2), auch bekannt als GDH2 oder GLUDP1, sind mitochondriale Matrixenzyme, die zur Familie der Glu/Leu/Phe/Val-Dehydrogenasen gehören. GLUD1 liegt als Homohexamer vor und katalysiert die oxidative Desaminierung von Glutamat zu α-Ketoglutarat und Ammoniak, während GLUD2 am Glutamat-Recycling während der Neurotransmission beteiligt ist. GLUD1 reguliert die Aminosäure-induzierte Insulinsekretion und wird allosterisch durch ADP aktiviert und durch GTP und ATP gehemmt. Mutationen in GLUD1 verursachen das Hyperinsulinismus-Hyperammonämie-Syndrom (HHS), eine Erbkrankheit, die durch hohe Insulin- und Ammoniakspiegel im Blut gekennzeichnet ist. GLUD1 kann durch Erhöhung des Glutamatumsatzes zum Lernen und Gedächtnis beitragen. GLUD2 wird hauptsächlich in Hoden und Netzhaut exprimiert, mit geringerer Expression im Gehirn.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

GLUD1/2 Antikörper (C-10) Literaturhinweise:

1. Molekulare Grundlage und Charakterisierung des Hyperinsulinismus/Hyperammonämie-Syndroms: Vorherrschen von Mutationen in den Exons 11 und 12 des Glutamatdehydrogenase-Gens. HI/HA Mitwirkende Prüfer.  |  Stanley, CA., et al. 2000. Diabetes. 49: 667-73. PMID: 10871207
2. Unregulierte Erhöhung der Glutamat-Dehydrogenase-Aktivität induziert Glutamin-stimulierte Insulinsekretion: Identifizierung und Charakterisierung einer GLUD1-Genmutation und Insulinsekretionsstudien mit MIN6-Zellen, die die mutierte Glutamat-Dehydrogenase überexprimieren.  |  Tanizawa, Y., et al. 2002. Diabetes. 51: 712-7. PMID: 11872671
3. Fortschritte bei der Diagnose und Behandlung der hyperinsulinämischen Hypoglykämie.  |  Kapoor, RR., et al. 2009. Nat Clin Pract Endocrinol Metab. 5: 101-12. PMID: 19165222
4. Mutationen in der menschlichen GLUD2-Glutamatdehydrogenase, die sich auf die Grundaktivität und die Regulation auswirken.  |  Kanavouras, K., et al. 2009. J Neurochem. 109 Suppl 1: 167-73. PMID: 19393024
5. Die menschliche Glutamatdehydrogenase GLUD2: Lokalisierung und funktionelle Aspekte.  |  Zaganas, I., et al. 2009. Neurochem Int. 55: 52-63. PMID: 19428807
6. Die menschlichen Glutamatdehydrogenasen GLUD1 und GLUD2 sind in Mitochondrien und im endoplasmatischen Retikulum lokalisiert.  |  Mastorodemos, V., et al. 2009. Biochem Cell Biol. 87: 505-16. PMID: 19448744
7. Glutamat-Dehydrogenase-Aktivität in Lymphozyten von Patienten mit chronischer lymphatischer B-Zell-Leukämie.  |  Pajic, T., et al. 2009. Clin Biochem. 42: 1677-84. PMID: 19683518
8. Hyperinsulinismus-Hyperammonämie-Syndrom: neue Mutationen im GLUD1-Gen und Korrelationen zwischen Genotyp und Phänotyp.  |  Kapoor, RR., et al. 2009. Eur J Endocrinol. 161: 731-5. PMID: 19690084
9. Gain-of-function-Variante in der Glutamat-Dehydrogenase GLUD2 modifiziert den Ausbruch der Parkinson-Krankheit.  |  Plaitakis, A., et al. 2010. Eur J Hum Genet. 18: 336-41. PMID: 19826450

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-GLUD1/2 Antikörper (C-10) hat 8 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-GLUD1/2 Antikörper (C-10) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

GLUD1/2 Antikörper (C-10) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: GLUD1/2

Klon: C-10

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 1-300

Ziel-Epitop: GLUD1

Epitope Spezies: human

Reaktivität: GLUD1 and GLUD2 of human origin, and GLUD1 of mouse and rat origin

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 8 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für GLUD1/2 Antikörper (C-10): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin