Date published: 2026-3-8

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Fmoc-1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid (CAS 126705-22-4)

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Alternative Namen:
Fmoc-Acpc-OH
CAS Nummer:
126705-22-4
Reinheit:
>99%
Molekulargewicht:
323.3
Summenformel:
C19H17NO4
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Fmoc-1-Aminocyclopropan-1-carboxylsäure, allgemein als FMOC-CPA bezeichnet, erweist sich als bemerkenswerter nicht-natürlicher Aminosäure, der in der Synthese von Peptiden, Peptidomimetika und Proteinen weit verbreitet eingesetzt wird. Sie findet Anwendung in der Peptid- und Peptidomimetik-Synthese, um Proteine und andere biologisch aktive Moleküle zu erzeugen. Darüber hinaus nutzen Forscher ihr Potenzial, um die Struktur und Funktion von Proteinen zu untersuchen und Enzym-katalysierte Reaktionen zu erforschen. Die einzigartigen Eigenschaften von Fmoc-1-Aminocyclopropan-1-carboxylsäure unterstreichen ihre Bedeutung für Wissenschaftler und Forscher. Die Fluorenyl-Gruppe, die als Elektronendonator fungiert, ermöglicht die Bildung einer stabilen kovalenten Bindung zwischen Fmoc-1-Aminocyclopropan-1-carboxylsäure und dem Peptid. Darüber hinaus trägt die Methoxycarbonyl-Gruppe, die ebenfalls als Elektronendonator fungiert, zur Stabilisierung der Bindung bei. Darüber hinaus verleiht die Cyclopropanierung des Zwischenprodukts der resultierenden Bindung zusätzliche Stabilität, was die allgemeine Wirksamkeit von FMOC-CPA als Forschungswerkzeug erhöht.


Fmoc-1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid (CAS 126705-22-4) Literaturhinweise

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  2. Die Wechselwirkungen des antimikrobiellen Beta-Peptids Beta-17 mit Phospholipidvesikeln unterscheiden sich von den Membranwechselwirkungen der Magainine.  |  Epand, RF., et al. 2003. Eur J Biochem. 270: 1240-8. PMID: 12631282
  3. Hemmung der Gamma-Sekretase-Aktivität durch helikale Beta-Peptid-Foldamere.  |  Imamura, Y., et al. 2009. J Am Chem Soc. 131: 7353-9. PMID: 19432477
  4. Auswirkung der helikalen Konformation und der Seitenkettenstruktur auf die Hemmung der γ-Sekretase durch β-Peptid-Faltamere: Einblick in die Substraterkennung.  |  Imamura, Y., et al. 2013. J Med Chem. 56: 1443-54. PMID: 23342950
  5. Entwurf, Synthese und Anwendung von kombinatorischen OB2C-Peptid- und Peptidomimetik-Bibliotheken.  |  Liu, R., et al. 2015. Methods Mol Biol. 1248: 3-22. PMID: 25616322
  6. Iterativer nichtproteinogener Einbau von Resten ergibt α/β-Peptide mit einer Helix-Loop-Helix-Tertiärstruktur und hoher Affinität für VEGF.  |  Checco, JW. and Gellman, SH. 2017. Chembiochem. 18: 291-299. PMID: 27897370
  7. Unerwünschte Hydrolyse oder Bildung von α/β-Peptidbindungen: Wie lange sollte der geschwindigkeitslimitierende Kopplungsschritt dauern?  |  Goldschmidt Gőz, V., et al. 2019. RSC Adv. 9: 30720-30728. PMID: 35529379

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