F9 Cell Lysate: sc-2245

Das F9-Zelllysat stammt von der F9-Teratokarzinom-Zelllinie, die in der entwicklungsbiologischen Forschung häufig zur Untersuchung der Differenzierung und der Entwicklungswege von Embryonalzellen verwendet wird. Diese Zelllinie ist besonders wertvoll für die Untersuchung der molekularen Mechanismen, die der Zelldifferenzierung zum parietalen Endoderm, einem wichtigen frühen embryonalen Gewebe, zugrunde liegen. Forscher nutzen das F9-Zelllysat, um die Signalwege, wie z. B. den Retinsäure- und den Wnt-Weg, zu untersuchen, die die Genexpression während der Differenzierung regulieren. Das Lysat ermöglicht die Erforschung von Transkriptionsfaktoren wie GATA4 und GATA6, die für die endodermale Entwicklung wichtig sind. Durch die Untersuchung von Proteininteraktionen und -modifikationen in diesem Lysat erhalten die Wissenschaftler Einblicke in die epigenetische Regulierung der Genexpression und die Auswirkungen extrinsischer Signale auf Entscheidungen über das Zellschicksal. Darüber hinaus dient das F9-Zelllysat als Modell für das Verständnis zellulärer Reaktionen auf Entwicklungsreize und liefert grundlegende Erkenntnisse über zelluläre Prozesse, die die frühe Embryogenese bestimmen. Diese Forschungsarbeiten werden in einem rein wissenschaftlichen Kontext durchgeführt und konzentrieren sich auf grundlegende Mechanismen, wodurch sie einen wichtigen Beitrag zum Gebiet der Entwicklungsbiologie leisten.

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F9 Cell Lysate Literaturhinweise:

1. Herunterregulierung der Phospholipase D während der Differenzierung von F9-Teratokarzinomzellen der Maus.  |  Min, DS., et al. 1999. FEBS Lett. 454: 197-200. PMID: 10431806
2. Die p67-Isoform des Proteins von Maus 2 fungiert als Transkriptionsaktivator während der Differenzierung von F9-Zellen.  |  Cho, SY., et al. 2000. Biochem J. 352 Pt 3: 645-50. PMID: 11104669
3. JDP2, ein Repressor von AP-1, rekrutiert einen Histon-Deacetylase-3-Komplex, um die Retinsäure-induzierte Differenzierung von F9-Zellen zu hemmen.  |  Jin, C., et al. 2002. Mol Cell Biol. 22: 4815-26. PMID: 12052888
4. Teratokarzinom F9-Zellen, die mit Natriumbutyrat zur Differenzierung angeregt werden, produzieren sowohl Plasminogenaktivatoren vom Gewebetyp als auch vom Urokinase-Typ.  |  Takeda, M., et al. 1992. J Cell Biochem. 49: 284-9. PMID: 1644865
5. Beschleunigte Biosynthese von Glycosphingolipiden der Neolacto-Reihe in differenzierten embryonalen F9-Zellen der Maus, nachgewiesen durch Verwendung von Dodecyl-N-Acetylglucosaminid als Saccharid-Primer.  |  Ogasawara, N., et al. 2011. J Biochem. 149: 321-30. PMID: 21148159
6. Assoziation der E6-Proteine des humanen Papillomavirus Typ 16 und 18 mit p53.  |  Werness, BA., et al. 1990. Science. 248: 76-9. PMID: 2157286
7. Molekulare Klonierung des Zelladhäsionsmoleküls Uvomorulin der Maus: cDNA enthält eine B1-verwandte Sequenz.  |  Schuh, R., et al. 1986. Proc Natl Acad Sci U S A. 83: 1364-8. PMID: 2419906
8. Weitere Strukturstudien zu F9 (T/t)-Antigen(en).  |  Vitetta, ES., et al. 1977. Eur J Immunol. 7: 826-9. PMID: 590322
9. Eine Klasse großer Polysaccharide enthält die antigenen Determinanten für die zytotoxischen Antikörper in einem herkömmlichen syngenen Anti-F9-Serum sowie in einem gegen F9-Zellen hergestellten monoklonalen Antikörper.  |  Iwakura, Y., et al. 1983. Cell Differ. 13: 41-8. PMID: 6194903
10. SV40 T-Antigen bindet in vitro spezifisch an ein zelluläres 53 K-Protein.  |  McCormick, F., et al. 1981. Nature. 292: 63-5. PMID: 6268984
11. Charakterisierung des F9-Antigens/der F9-Antigene, isoliert aus Teratokarzinom-Zellkulturmedium.  |  McCormick, PJ., et al. 1982. Cell Differ. 11: 135-40. PMID: 7116455
12. Die Expression von Megalin (gp330) und LRP divergiert während der Differenzierung der F9-Zellen.  |  Czekay, RP., et al. 1995. J Cell Sci. 108 (Pt 4): 1433-41. PMID: 7615664
13. L-14 Lektinerkennung von Laminin und Förderung der Zelladhäsion in vitro.  |  Zhou, Q. and Cummings, RD. 1993. Arch Biochem Biophys. 300: 6-17. PMID: 8380972