EDEM Antikörper (D-1): sc-377394

Der EDEM-Antikörper (D-1) ist ein monoklonaler Maus IgM κ EDEM-Antikörper (auch als Endoplasmatisches Retikulum-Degradationsförderndes Alpha-Mannosidase-ähnliches Protein 1-Antikörper, EDEM-Antikörper, ER-Degradationsförderndes Alpha-Mannosidase-ähnliches Protein 1-Antikörper, Endoplasmatisches Retikulum-Degradationsförderndes Alpha-Mannosidase-ähnliches Protein 1-Antikörper oder ER-Degradationsförderndes Alpha-Mannosidase-ähnliches 1-Antikörper bezeichnet), der Proteine aus Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft durch WB, IP, IF und ELISA detektiert. Der EDEM-Antikörper (D-1) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des EDEM-Antikörpers erhältlich, darunter Agarose, HRP, PE, FITC und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. Proteine, die im endoplasmatischen Retikulum (ER) exprimiert werden, unterliegen einer strengen Qualitätskontrolle. Terminale fehlgefaltete Proteine im endoplasmatischen Retikulum (ER) werden retrotanslokiert in den Zytoplasma und durch Proteasomen durch ein als ER-assoziierte Degradation (ERAD) bekanntes Mechanismus abgebaut. EDEM (ER-Degradationsförderndes Alpha-Mannosidase-ähnliches) Protein ist ein Typ-II-Membranprotein, das sich im ER lokalisiert und direkt an der ERAD beteiligt. EDEM zielt auf fehlgefaltete Glykoproteine in N-Glykan-abhängiger Weise ab und extrahiert fehlgefaltete Glykoproteine aus dem Calnexin-Zyklus. Das menschliche EDEM-Gen liegt auf Chromosom 3p.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

EDEM Antikörper (D-1) Literaturhinweise:

1. Ein neues ER-Alpha-Mannosidase-ähnliches Protein beschleunigt den ER-assoziierten Abbau.  |  Hosokawa, N., et al. 2001. EMBO Rep. 2: 415-22. PMID: 11375934
2. Eine zeitabhängige Phasenverschiebung bei der Reaktion auf ungefaltete Proteine bei Säugetieren.  |  Yoshida, H., et al. 2003. Dev Cell. 4: 265-71. PMID: 12586069
3. EDEM als Akzeptor von terminal fehlgefalteten Glykoproteinen, die von Calnexin freigesetzt werden.  |  Oda, Y., et al. 2003. Science. 299: 1394-7. PMID: 12610305
4. Das Hepatitis-C-Virus unterdrückt den IRE1-XBP1-Signalweg der Reaktion auf ungefaltete Proteine.  |  Tardif, KD., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 17158-64. PMID: 14960590
5. Kandidatengene für rezessive nicht-syndromale mentale Retardierung auf Chromosom 3p (MRT2A).  |  Higgins, JJ., et al. 2004. Clin Genet. 65: 496-500. PMID: 15151510
6. EDEM trägt zur Erhaltung der Effizienz der Proteinfaltung und der Sekretionskapazität bei.  |  Eriksson, KK., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 44600-5. PMID: 15308654
7. Die Protein-Tyrosin-Phosphatase 1B potenziert die IRE1-Signalübertragung bei Stress im endoplasmatischen Retikulum.  |  Gu, F., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 49689-93. PMID: 15465829
8. Eine neue stressinduzierte EDEM-Variante, die den Abbau endoplasmatischer Retikulum-assoziierter Glykoproteine reguliert.  |  Olivari, S., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 2424-8. PMID: 15579471
9. EDEM3, ein lösliches EDEM-Homolog, fördert den mit dem endoplasmatischen Retikulum assoziierten Abbau von Glykoproteinen und das Trimmen von Mannose.  |  Hirao, K., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 9650-8. PMID: 16431915
10. EDEM ist an der Retrotranslokation von Ricin aus dem endoplasmatischen Retikulum in das Cytosol beteiligt.  |  Slominska-Wojewodzka, M., et al. 2006. Mol Biol Cell. 17: 1664-75. PMID: 16452630
11. Erstellung eines Profils der optimalen Bedingungen für die Erfassung von EDEM-Proteinkomplexen in Melanomen mittels Massenspektrometrie.  |  Munteanu, CVA., et al. 2019. Adv Exp Med Biol. 1140: 155-167. PMID: 31347047
12. PCV2 und PRV-Koinfektion induzieren Stress im endoplasmatischen Retikulum über PERK-eIF2α-ATF4-CHOP und IRE1-XBP1-EDEM Wege.  |  Chen, S., et al. 2022. Int J Mol Sci. 23: PMID: 35562870

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-EDEM Antikörper (D-1) hat 5 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-EDEM Antikörper (D-1) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

EDEM Antikörper (D-1) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: EDEM1

Klon: D-1

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgM kappa light chain

Aminosäuren: 623-651

Ziel-Epitop: EDEM

Epitope Spezies: human

Reaktivität: EDEM

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 5 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für EDEM Antikörper (D-1): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF647: Alexa Fluor^® 647, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, P: Blocking Peptide, PE: Phycoerythrin