DEP-1 Antikörper (D-4): sc-376792

Die Dichte-verstärkte Phosphatase-1 (DEP-1), eine Rezeptor-ähnliche Proteintyrosin-Phosphatase, auch bekannt als HPTP-eta/CD148, ist an der Signaltransduktion in Leukozyten und an den Mechanismen der zellulären Differenzierung beteiligt (1-2). DEP-1 besteht aus einem extrazellulären Abschnitt mit acht Fibronectin-Typ-III-Wiederholungen, einem einzelnen transmembranen Abschnitt und einem einzelnen intrazellulären PTP-Domäne. In lymphatischen Organen ist DEP-1 weitgehend auf B- und T-Zellen, Granulozyten, Makrophagen, bestimmten dendritischen Zellen, reifen Thymozyten und Neutrophilen exprimiert. In nicht-lymphatischen Geweben ist es auf Fibrozyten, Melanozyten und Schwann-Zellen sowie vielen epithelialen Zelltypen mit glandulärer und/oder endokriner Differenzierung exprimiert. In Jurkat T-Zellen hemmt DEP-1 die durch TCR vermittelte Aktivierung, was zu einer reduzierten Expression der frühen Aktivierung des Ag CD69, zur Hemmung der Tyrosin-Phosphorylierung vieler intrazellulärer Proteine, einschließlich der Tyrosin-Kinase ZAP-70 und zur Beeinträchtigung der Aktivierung der Mitogen-aktivierten Protein-Kinase (6-7) führt. Trotz seiner intrinsischen enzymatischen Aktivität kann DEP-1 in menschlichen Lymphozyten eine Proteintyrosin-Phosphorylierung und in Tumorzelllinien eine Serin/Threonin- und/oder Tyrosin-Phosphorylierung induzieren.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

DEP-1 Antikörper (D-4) Literaturhinweise:

1. Die Tyrosinphosphatase DEP-1 führt zu Umstrukturierungen des Zytoskeletts, abweichenden Zell-Substrat-Interaktionen und einer Verringerung der Zellproliferation.  |  Kellie, S., et al. 2004. J Cell Sci. 117: 609-18. PMID: 14709717
2. Die Protein-Tyrosin-Phosphatase DEP-1 hemmt die Proliferation und Migration von Kolonkarzinomzellen und wird durch schützende Nährstoffe hochreguliert.  |  Balavenkatraman, KK., et al. 2006. Oncogene. 25: 6319-24. PMID: 16682945
3. Ein unvoreingenommenes Screening identifiziert den Tumorsuppressor DEP-1 als eine Phosphatase, die die EGFR-Endozytose kontrolliert.  |  Tarcic, G., et al. 2009. Curr Biol. 19: 1788-98. PMID: 19836242
4. Die Protein-Tyrosin-Phosphatase DEP-1 steuert die Signalübertragung der Rezeptor-Tyrosin-Kinase FLT3.  |  Arora, D., et al. 2011. J Biol Chem. 286: 10918-29. PMID: 21262971
5. Die Zelltransformation durch FLT3 ITD bei akuter myeloischer Leukämie ist mit einer oxidativen Inaktivierung der Tumorsuppressorprotein-Tyrosinphosphatase DEP-1/PTPRJ verbunden.  |  Godfrey, R., et al. 2012. Blood. 119: 4499-511. PMID: 22438257
6. Tyrosinphosphorylierung von DEP-1/CD148 als Mechanismus, der die Aktivierung der Src-Kinase, die Permeabilität von Endothelzellen, die Invasion und die Kapillarbildung kontrolliert.  |  Spring, K., et al. 2012. Blood. 120: 2745-56. PMID: 22898603
7. Die Phosphorylierung von DEP-1/PTPRJ am Threonin 1318 reguliert die Src-Aktivierung und die Permeabilität von Endothelzellen, die durch den vaskulären endothelialen Wachstumsfaktor induziert wird.  |  Spring, K., et al. 2014. Cell Signal. 26: 1283-93. PMID: 24583284
8. Ein Mangel an der Protein-Tyrosin-Phosphatase DEP-1/PTPRJ fördert die Expression von Matrix-Metalloproteinase-9 in Meningiomzellen.  |  Petermann, A., et al. 2015. J Neurooncol. 122: 451-9. PMID: 25672645
9. Die Expression von DEP-1, einer rezeptorähnlichen Protein-Tyrosin-Phosphatase, wird mit zunehmender Zelldichte verstärkt.  |  Ostman, A., et al. 1994. Proc Natl Acad Sci U S A. 91: 9680-4. PMID: 7937872
10. Die rezeptorähnliche Protein-Tyrosin-Phosphatase DEP-1 ist konstitutiv mit einer 64-kDa-Protein-Serin/Threonin-Kinase verbunden.  |  Jallal, B., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 12158-63. PMID: 9115287

Der bevorzugte. DEP-1 Antikörper ist DEP-1 Antikörper (143-41): sc-21761.