Molekülstruktur von Concanamycin A, CAS-Nummer: 80890-47-7
Concanamycin A (CAS 80890-47-7)
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Alternative Namen:
Concanamycin A also known as Folimycin; TAN 1323B
Anwendungen:
Concanamycin A ist ein spezifischer Inhibitor der Aktivität der vakuolären H+-ATPase (V-ATPase) und kann Apoptose auslösen
CAS Nummer:
80890-47-7
Reinheit:
≥95%
Molekulargewicht:
866.08
Summenformel:
C46H75NO14
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Concanamycin A ist eine Verbindung, die hauptsächlich für die Erforschung der zellulären Autophagie und der V-ATPase-Inhibition verwendet wird. Sie wirkt, indem sie spezifisch die Vakuolentyp-H+-ATPase (V-ATPase) Protonenpumpe hemmt, die für die Azidifizierung intrazellulärer Kompartimente in eukaryotischen Zellen unerlässlich ist. Diese Wirkung macht Concanamycin A zu einem wertvollen Werkzeug zur Untersuchung der Azidifizierung von Endosomen, Lysosomen und dem Golgi-Apparat. Forscher verwenden diese Verbindung auch, um die Mechanismen des intrazellulären Proteinabbaus zu untersuchen, da die Aktivität der V-ATPase für die Funktion des Lysosoms, einer zentralen Organellen im autophagischen Prozess, entscheidend ist. Darüber hinaus ist Concanamycin A aufgrund seines Einflusses auf zelluläre pH-Gradienten von Interesse für Untersuchungen zur Ionengleichgewicht und Membrantransport.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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Concanamycin A (CAS 80890-47-7) Literaturhinweise
- FD-891, ein strukturelles Analogon von Concanamycin A, das die vakuoläre Ansäuerung oder die Perforin-Aktivität nicht beeinträchtigt, jedoch die von zytotoxischen T-Lymphozyten vermittelte Zytotoxizität durch die Blockierung der Konjugatbildung wirksam verhindert. | Kataoka, T., et al. 2000. Immunology. 100: 170-7. PMID: 10886392
- Semisynthetische Derivate von Concanamycin A und C als Inhibitoren von ATPasen des V- und P-Typs: Struktur-Aktivitäts-Untersuchungen und Entwicklungen von Photoaffinitätssonden. | Dröse, S., et al. 2001. Biochemistry. 40: 2816-25. PMID: 11258892
- Das Eindringen des Poliovirus in Zellen wird durch Valinomycin und Concanamycin A blockiert. | Irurzun, A. and Carrasco, L. 2001. Biochemistry. 40: 3589-600. PMID: 11297425
- Beteiligung von Cytochrom c und Caspasen am apoptotischen Zelltod menschlicher duktaler Zellen der Unterkieferdrüse, ausgelöst durch Concanamycin A. | Aiko, K., et al. 2002. Cell Signal. 14: 717-22. PMID: 12020772
- Die V-ATPase-Inhibitoren Concanamycin A und Bafilomycin A führen zu einer Schwellung der Golgi in BY-2-Tabakzellen. | Robinson, DG., et al. 2004. Protoplasma. 224: 255-60. PMID: 15614486
- Organisation des biosynthetischen Genclusters für das Makrolid Concanamycin A in Streptomyces neyagawaensis ATCC 27449. | Haydock, SF., et al. 2005. Microbiology (Reading). 151: 3161-3169. PMID: 16207901
- Stickoxidproduktion durch die vakuolären (H+)-ATPase-Inhibitoren Bafilomycin A1 und Concanamycin A und ihre mögliche Rolle bei der Apoptose in RAW 264.7-Zellen. | Hong, J., et al. 2006. J Pharmacol Exp Ther. 319: 672-81. PMID: 16895977
- Folimycin (Concanamycin A) hemmt die LPS-induzierte Stickoxidproduktion und reduziert die Oberflächenlokalisierung von TLR4 in Mausmakrophagen. | Eswarappa, SM., et al. 2008. Innate Immun. 14: 13-24. PMID: 18387916
- Concanamycin A, ein vakuolärer H(+)-ATPase-Inhibitor, induziert den Zelltod bei aktivierten CD8(+)-CTL. | Togashi, K., et al. 1997. Cytotechnology. 25: 127-35. PMID: 22358885
- Untersuchung der Autophagie in BY-2-Tabakzellen unter Saccharose-Starre-Bedingungen mit dem vakuolären H(+)-ATPase-Inhibitor Concanamycin A und dem mit der Autophagie verbundenen Protein Atg8. | Yano, K., et al. 2015. Plant Signal Behav. 10: e1082699. PMID: 26368310
- Concanamycin A wirkt HIV-1 Nef entgegen und fördert die Beseitigung infizierter Primärzellen durch zytotoxische T-Lymphozyten. | Painter, MM., et al. 2020. Proc Natl Acad Sci U S A. 117: 23835-23846. PMID: 32900948
- Callyspongiolid ist ein wirksamer Inhibitor der vakuolären ATPase. | Fogarty, S., et al. 2020. J Nat Prod. 83: 3381-3386. PMID: 33151675
- Spezifische Inhibitoren von vakuolären H(+)-ATPasen lösen den apoptotischen Zelltod aus. | Nishihara, T., et al. 1995. Biochem Biophys Res Commun. 212: 255-62. PMID: 7612014
- Folimycin (Concanamycin A), ein spezifischer Inhibitor der V-ATPase, blockiert die intrazelluläre Translokation des Glykoproteins des vesikulären Stomatitisvirus, bevor es den Golgi-Apparat erreicht. | Muroi, M., et al. 1993. Cell Struct Funct. 18: 139-49. PMID: 8242793
- Concanamycin A, ein leistungsfähiges Instrument zur Charakterisierung und Abschätzung des Beitrags von Perforin- und Fas-basierten lytischen Wegen zur zellvermittelten Zytotoxizität. | Kataoka, T., et al. 1996. J Immunol. 156: 3678-86. PMID: 8621902
Inhibitor von:
4930538K18Rik, 5430411K18Rik, 9330182L06Rik, ACP2, AFG3L1, ANKRD13A, apoL10a, apoL10b, ATAD4, Atg16, Atg16L2, Atg2A, Atg2B, Atg4b, Atg4D, Atg9a, Atg9b, ATP6E, ATP6E1, ATP6F, ATP9A, ATPase, BC048609, BLOS3, C12orf44, CALCOCO1, CAPS-1, cathepsin D, CCDC115, CLC-7, Cln1, CLN5, CLPX, COA5, CTAGE9, Cvt19, DEME-6, DET1, DnaJC25, DnaJC5γ, Ear5, Ear6, EF-HC1, EG435376, EG622976, EG668210, ENSMUSG00000056133, GAAP, GABARAPL1, GNPTG, granzyme D, GrpEL2, H2-Aa, H2-Q1, H2-Q10, H2-T10, H2-T22, H2-T9, Herc4, HEXA, HLA-B, HPS-6, HSP 75, ICK, IST1, KIAA0226, LACE1, LAMP-2, LAPTM4A, LLGL4, LMBRD1, LYZL1, Mac-3, MAP LC3α, MAP LC3β, MCFD2, MRCL3, MTMR14, Munc13-3, Munc13-4, Muted, MVB12A, N-RAP, NAGPA, Neurexophilin-4, NHE-9, NKG7, NSF, Olfr648, OR8D4, OTOP2, OXA1L, PBF, Perforin 1, Pontin 52, PQLC2, PTGES3L-AARSD1, Rab L5, RABAPTIN-5, Ribosomal Protein L13A, Rim2, Rim3, RNF103-CHMP3, RNF38, SGSM3, SLAM, SP-C, SPATA5L1, SPPL2b, SVOP, Svs7, SWI/SNF-B, Synaptotagmin IX, Synaptotagmin XVI, Syntaxin 1, Syntaxin 17, Syntaxin 1B, Syntaxin 2, SYP, t-SNARE 1, TAPBPL, TECPR2, TFEB, Tim13A/B, Tim22, TLR13, TLR8, TMEM166, TMEM19, TMEM200A, TMEM233, TMEM29, TMEM33, TMEM39A, TMEM41A, TMEM62, TMEM9, TRAP, TRIM37, TRIM43, TRIM44, TRIM47, TRIM49B, TRIM6, TRIM6-TRIM34, TRIM64B, TRIM64C, UBAP2, UBXD1, UIP5, UNC-79, UNC93A, V-ATPase, V-ATPase A1, V-ATPase A2, V-ATPase A4, V-ATPase B1, V-ATPase B2, V-ATPase C, V-ATPase C1, V-ATPase C2, V-ATPase D, V-ATPase D2, V-ATPase E, V-ATPase G1, Vacuolar ATPase (V-ATPase; ATP6), Vacuolar Protein Sorting (VPS), vacuolar proton pump, VAT1, VGAT, VMA21, Vmn2r3, Vmn2r65, Vmn2r7, Vmn2r94, VPS35, VPS37, VPS37C, VPS52, WBSCR17, WIPI-2, WIPI-3, WIPI-4, ZFYVE1, ZKSCAN3, und ZUFSP.Aktivator von:
ASB-7, ATP6, ATP6E1, ATP6L, BDCA-2, C1orf85, cathepsin 8, cathepsin J, CD8α, CHIP, CSN7b, DC-LAMP, Derlin-3, DKFZp761E198, DnaJB12, EG435376, EG622976, GILT, Legumain, Ly-49W, Lyst, MECL-1, Pma1p, rapsyn, RIP3, SNX22, TAP2, TCP-1 ζ, TMEM9, TRC8, tsg 101, Ub-RPS27A, UBXN2B, USP10, V-ATPase α1, V-ATPase C, V-ATPase F, V-ATPase G2, V-ATPase G3, vacuolar proton pump, VPS26, Ydj1, und ZFYVE26.Bestellinformation
| Produkt | Katalog # | EINHEIT | Preis | ANZAHL | Favoriten | |
Concanamycin A, 50 µg | sc-202111 | 50 µg | $65.00 | |||
Concanamycin A, 200 µg | sc-202111A | 200 µg | $162.00 | |||
Concanamycin A, 1 mg | sc-202111B | 1 mg | $650.00 | |||
Concanamycin A, 5 mg | sc-202111C | 5 mg | $2550.00 |