Date published: 2025-10-24

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Collagenase Type II (CAS 9001-12-1)

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Alternative Namen:
Clostridiopeptidase A
Anwendungen:
CAS: 9001-12-1.
CAS Nummer:
9001-12-1
For Research Use Only. Not Intended for Diagnostic or Therapeutic Use.
* Refer to Certificate of Analysis for lot specific data.

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Kollagenase Typ II ist eine spezifische Form von Kollagenase, einem Enzym, das den Abbau von Kollagen katalysiert, dem am häufigsten vorkommenden Protein im Tierreich und einem wichtigen Bestandteil des Bindegewebes. Diese besondere Form der Kollagenase hat eine definierte Substratspezifität und wird in verschiedenen Forschungsbereichen, insbesondere in der Gewebezüchtung, Zellbiologie und Biochemie, intensiv genutzt. Die Hauptaufgabe der Kollagenase Typ II in der Forschung besteht darin, die Aufspaltung von Geweben in einzelne Zellen oder kleinere Aggregate zu erleichtern, was sie bei der Isolierung von Zellen aus Geweben, z. B. in primären Zellkulturpräparaten, unverzichtbar macht. Diese enzymatische Wirkung eignet sich für Studien, die eine detaillierte Analyse von Zellen in ihrem isolierten Zustand erfordern, wie z. B. in der Stammzellforschung, Krebsbiologie und Immunologie. Die Fähigkeit von Kollagenase Typ II, Zellen effektiv und schonend zu dissoziieren und dabei ihre Lebensfähigkeit und Funktionalität zu erhalten, ist der Schlüssel zu ihrer weit verbreiteten Verwendung in diesen Bereichen.


Collagenase Type II (CAS 9001-12-1) Literaturhinweise

  1. Analyse der Kollagenase-Spaltung von Typ-II-Kollagen mittels eines Neoepitop-ELISA.  |  Downs, JT., et al. 2001. J Immunol Methods. 247: 25-34. PMID: 11150534
  2. Matrix-Metalloproteinase-9 erleichtert die Remyelinisierung zum Teil durch die Verarbeitung des hemmenden NG2-Proteoglykans.  |  Larsen, PH., et al. 2003. J Neurosci. 23: 11127-35. PMID: 14657171
  3. Kontaktdermatitis mit Clostridiopeptidase A, die in Noruxol-Salbe enthalten ist.  |  Foti, C., et al. 2007. Contact Dermatitis. 56: 361-2. PMID: 17577383
  4. Kollagenolyse von Rattenschwanzsehnen durch rohe Hornhautkollagenase und Clostridiopeptidase A.  |  Prause, JU. 1976. Albrecht Von Graefes Arch Klin Exp Ophthalmol. 199: 249-54. PMID: 180847
  5. Ein Protokoll zur Isolierung und Kultivierung von mesenchymalen Stammzellen aus kompaktem Mäuseknochen.  |  Zhu, H., et al. 2010. Nat Protoc. 5: 550-60. PMID: 20203670
  6. Enzymbeschleunigte Hydrolyse von Polyglykolsäure.  |  Williams, DF. and Mort, E. 1977. J Bioeng. 1: 231-8. PMID: 210160
  7. Quantitative Analyse von denaturiertem Kollagen durch Kollagenaseverdau und anschließende MALDI-TOF-Massenspektrometrie.  |  Nimptsch, A., et al. 2011. Cell Tissue Res. 343: 605-17. PMID: 21274570
  8. Antiproteolytische Eigenschaften und Haftfestigkeit einer mit Muscheladhäsivprotein modifizierten Dentinadhäsivschicht.  |  Fang, H., et al. 2017. Dent Mater. 33: 1075-1083. PMID: 28754254
  9. Ein Kaninchenmodell der Hornhaut-Ektasie, erzeugt durch Behandlung mit Kollagenase Typ II.  |  Qiao, J., et al. 2018. BMC Ophthalmol. 18: 94. PMID: 29653563
  10. Untersuchungen zur Stimulation des bakteriellen, kollagenolytischen Enzyms Clostridiopeptidase A durch Kobalt(II)-Ionen.  |  Evans, CH. and Mason, GC. 1986. Int J Biochem. 18: 89-92. PMID: 3002884
  11. Allergische Kontaktdermatitis gegen Clostridiopeptidase A mit nummulärer ekzemartiger Ausbreitung.  |  Foti, C., et al. 2022. Contact Dermatitis. 86: 122-123. PMID: 34590321
  12. Tiermodell der Hornhautektasie bei Kaninchen durch intrastromale Injektion von Typ-II-Kollagenase.  |  Cano-Gómez, LE., et al. 2023. Arch Soc Esp Oftalmol (Engl Ed). 98: 206-212. PMID: 36871853
  13. Biochemische Eigenschaften von entzündungshemmenden Arzneimitteln. VII. Hemmung proteolytischer Enzyme im Bindegewebe durch Chloroquin (Resochin) und verwandte Antimalaria-Antirheumatika.  |  Cowey, FK. and Whitehouse, MW. 1966. Biochem Pharmacol. 15: 1071-84. PMID: 4292639

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