Date published: 2025-9-6

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Collagen I, rat tail (8-11 mg/ml)

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Kollagen I, Rattenschwanz in Konzentrationen von 8-11 mg/ml, spielt aufgrund seiner weiten Verbreitung in vielen Geweben und Organen, insbesondere in der Dermis, den Sehnen und den Knochen, eine entscheidende Rolle in verschiedenen Forschungsanwendungen. Im Bereich des Tissue Engineering und der zellulären Studien ist diese Form des Kollagens von unschätzbarem Wert. Wenn es als dünne Schicht auf Oberflächen von Gewebekulturen aufgetragen wird, verbessert es die Anhaftung und Vermehrung von Zellen erheblich. Dies ist auf seine Fähigkeit zurückzuführen, eine biomimetische Oberfläche zu schaffen, die die natürliche Umgebung von Zellen nachahmt und so eine bessere Adhäsion und ein besseres Wachstum fördert. Darüber hinaus erleichtert Kollagen I, Rattenschwanz bei Verwendung in Gelform die Expression zellspezifischer Morphologien und Funktionen. Dies gilt für Studien, die sich auf das Zellverhalten in einem dreidimensionalen Kontext konzentrieren, in dem die extrazelluläre Matrix eine zentrale Rolle bei der Bestimmung der Zellarchitektur und -funktion spielt. Solche Anwendungen machen Kollagen I, Rattenschwanz, zu einem vielseitigen Werkzeug bei der Untersuchung zellulärer Interaktionen und der Gewebeentwicklung.


Collagen I, rat tail (8-11 mg/ml) Literaturhinweise

  1. IMPAN-Zellen: ein Pankreasmodell für die Differenzierung in endokrine Zellen.  |  Klein, T., et al. 2001. Arch Biochem Biophys. 395: 259-63. PMID: 11697865
  2. Eine natürlich gewonnene extrazelluläre Herzmatrix verbessert das Verhalten von kardialen Vorläuferzellen in vitro.  |  French, KM., et al. 2012. Acta Biomater. 8: 4357-64. PMID: 22842035
  3. Langfristige dreidimensionale neuronale Gewebekulturen in funktionalisierten selbstorganisierenden Peptidhydrogelen, Matrigel und Kollagen I.  |  Koutsopoulos, S. and Zhang, S. 2013. Acta Biomater. 9: 5162-9. PMID: 22995405
  4. Die Entwicklung der Präimplantationsembryonen von Rindern wird durch die Steifigkeit des Kultursubstrats beeinflusst.  |  Rivera, RM. and Rinaudo, P. 2013. Mol Reprod Dev. 80: 184. PMID: 23325633
  5. Die C-Typ-Lectin-ähnliche Domäne und die Fibronektin-ähnliche Typ-II-Domäne des Phospholipase A(2)-Rezeptors 1 modulieren die Bindung und die Migrationsreaktion auf Kollagen.  |  Takahashi, S., et al. 2015. FEBS Lett. 589: 829-35. PMID: 25724334
  6. Vinculin ist für die Zellpolarisierung, Migration und den Umbau der extrazellulären Matrix in 3D-Kollagen erforderlich.  |  Thievessen, I., et al. 2015. FASEB J. 29: 4555-67. PMID: 26195589
  7. Tetrahalogenierte Benzimidazol-D-Ribonukleoside sind aktiv gegen das Cytomegalovirus der Ratte.  |  Dittmer, A., et al. 2017. Antiviral Res. 137: 102-107. PMID: 27871886
  8. Dreidimensionales Kokulturmodell zur Analyse des Cross-Talks zwischen Endothel- und Glattmuskelzellen.  |  Ganesan, MK., et al. 2017. Tissue Eng Part C Methods. 23: 38-49. PMID: 27923320
  9. Dreidimensionale (3D) Tetrakultur-Gehirn-auf-Chip-Plattform für das Screening der Toxizität von Organophosphaten.  |  Koo, Y., et al. 2018. Sci Rep. 8: 2841. PMID: 29434277
  10. Cortisol fördert die Metastasierung von der Brust ins Gehirn durch die Blut-Liquor-Schranke.  |  Herrera, RA., et al. 2022. Cancer Rep (Hoboken). 5: e1351. PMID: 33635590
  11. Etablierung von Monolayern intestinaler Epithelzellen und ihre Verwendung im Calcium-Switch-Assay zur Bewertung der intestinalen Tight Junction Assembly.  |  Pongkorpsakol, P., et al. 2021. Methods Mol Biol. 2367: 273-290. PMID: 33861461
  12. Vermindertes astrozytäres CCL2 erklärt die Wirkung von BAF-312 auf die transendotheliale Migration von PBMCs durch die Blut-Hirn-Schranke in einem in vitro Modell.  |  Spampinato, SF., et al. 2022. J Neuroimmune Pharmacol. 17: 427-436. PMID: 34599741
  13. Ein TurboID-basierter Proximity-Labelling-Ansatz zur Identifizierung von DNA-bindenden Proteinen.  |  Wei, XF., et al. 2023. STAR Protoc. 4: 102139. PMID: 36861822

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Collagen I, rat tail (8-11 mg/ml), 100 mg

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100 mg
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