Centaurin α1 Antikörper (F-9): sc-398839

Der Centaurin α1-Antikörper (F-9) ist ein monoklonaler IgM-Antikörper der Maus, der Centaurin α1 in Proben von Mäusen, Ratten und Menschen durch Anwendungen wie Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Centaurin α1 spielt eine entscheidende Rolle bei der zellulären Signalübertragung, indem es als hochaffines Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphat (PtdIns(3,4,5)P3)-Bindungsprotein fungiert, das besonders im Gehirn angereichert ist. Centaurin α1 ist für die Regulierung der Aktivität des ADP-Ribosylierungsfaktors 6 (ARF6) unerlässlich, der eine Schlüsselrolle beim Membrantransport und der Organisation des Zytoskeletts spielt. Durch seine Funktion als GTPase-aktivierendes Protein schaltet Centaurin α1 ARF6 effektiv aus und hemmt so dessen Rolle bei der Vermittlung der β2-Adrenozeptor-Internalisierung. Dieser Regulationsmechanismus ist für die Aufrechterhaltung der richtigen zellulären Reaktionen und die Gewährleistung einer genauen Modulation der Signalwege von entscheidender Bedeutung, was insbesondere für die neuronale Funktion und Entwicklung wichtig ist. Der Anti-Centaurin α1-Antikörper (F-9) ist ein unschätzbares Hilfsmittel für Forscher, die die komplizierte Dynamik der zellulären Signalübertragung und des Membrantransports untersuchen und Einblicke in die zugrunde liegenden Mechanismen verschiedener physiologischer und pathologischer Prozesse gewinnen möchten.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

Centaurin α1 Antikörper (F-9) Literaturhinweise:

1. Identifizierung von Caseinkinase Ialpha interagierenden Proteinpartnern.  |  Dubois, T., et al. 2002. FEBS Lett. 517: 167-71. PMID: 12062430
2. Die Oligomerisierung steuert gewebespezifisch die Ligandenbindung von nativem, affinitätsgereinigtem p42(IP4)/Centaurin alpha1 und Cytohesin-Proteinen mit hoher Affinität für die Botenstoffe D-Inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphat/Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphat.  |  Stricker, R., et al. 2003. Biochim Biophys Acta. 1651: 102-15. PMID: 14499594
3. Veränderte Expression des Proteins p42IP4/Centaurin-alpha 1 in Gehirnen von Alzheimer-Patienten und mögliche Interaktion von p42IP4 mit Nucleolin.  |  Reiser, G. and Bernstein, HG. 2004. Neuroreport. 15: 147-8. PMID: 15106847
4. p42(IP4)/Centaurin alpha1, ein hirnspezifisches PtdIns(3,4,5)P3/Ins(1,3,4,5)P4-bindendes Protein: Der durch den epidermalen Wachstumsfaktor induzierte Membrantransport wird durch die Stimulation des Phospholipase-C-gekoppelten Thrombinrezeptors gehemmt.  |  Sedehizade, F., et al. 2005. Neurochem Res. 30: 1319-30. PMID: 16341594
5. Die Interaktion des hirnspezifischen Proteins p42IP4/Centaurin-alpha1 mit der Peptidase Nardilysin wird durch die verwandten Liganden von p42IP4, PtdIns(3,4,5)P3 und Ins(1,3,4,5)P4, mit Stereospezifität, reguliert.  |  Stricker, R., et al. 2006. J Neurochem. 98: 343-54. PMID: 16805830
6. Die Phosphorylierungs-unabhängige Dual-Site-Bindung der FHA-Domäne von KIF13 vermittelt den Phosphoinositid-Transport über Centaurin alpha1.  |  Tong, Y., et al. 2010. Proc Natl Acad Sci U S A. 107: 20346-51. PMID: 21057110
7. Die durch Retinsäure induzierte Hochregulierung der Metalloendopeptidase Nardilysin wird durch die Koexpression des hirnspezifischen Proteins p42(IP4) (Centaurin α1; ADAP1) in Neuroblastomzellen beschleunigt.  |  Borrmann, C., et al. 2011. Neurochem Int. 59: 936-44. PMID: 21801775
8. Tubulin potenziert die Interaktion der Metalloendopeptidase Nardilysin mit dem neuronalen Gerüstprotein p42IP4/Centaurin-α1 (ADAP1).  |  Borrmann, C., et al. 2011. Cell Tissue Res. 346: 89-98. PMID: 21972134
9. Die Centaurin-α1-Ras-Elk-1-Signalübertragung an den Mitochondrien vermittelt die durch β-Amyloid induzierte synaptische Dysfunktion.  |  Szatmari, EM., et al. 2013. J Neurosci. 33: 5367-74. PMID: 23516302
10. KIF13A steuert die synaptische AMPA-Rezeptor-Ausschüttung für die Langzeitpotenzierung durch endosomale Umgestaltung.  |  Gutiérrez, Y., et al. 2021. J Cell Biol. 220: PMID: 33999113