Die Modifizierung von Glykoproteinen und Glykolipid-Oligosacchariden an der Zelloberfläche wird als eine Rolle bei der Tumorigenese und Metastasierung angesehen. Sialyltransferasen katalysieren die Inkorporation von Sialinsäure in die Kohlenhydratketten von Glykoproteinen und sind an intrazellulären terminalen Glykosylierungswegen beteiligt. Die Expression einer solchen Sialyltransferase, CD75 (auch bekannt als ST6GAL1), führt zum Auftreten von Zelloberflächenantigenen wie CD76, HB-6 und CDw75. ST6GAL1 ist ein Typ-II-Membranprotein, das im Golgi-Apparat exprimiert und in das extrazelluläre Fluid sezerniert wird und an der Generierung sialylierter Antigene beteiligt ist, die als Kohlenhydratdeterminanten an der Zelloberfläche fungieren. Ein solches Antigen, CDw75 (auch bekannt als CD75s oder CD75-sialyliert), wird durch die katalytische Übertragung einer Sialinsäurerest von CD75 auf einen galaktosehaltigen Kohlenhydratakzeptor an der Zelloberfläche gebildet. Während CD75 in Zellen des gesamten Körpers vorkommt, ist CDw75 hauptsächlich auf B- und T-Zellen zu finden und kann in B-Zell-Leukämien hochreguliert sein, was auf eine mögliche Rolle von CDw75 in der Karzinogenese hinweist.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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