CCS Antikörper (E-1): sc-55560
- CCS Antikörper (E-1) ist ein Maus monoklonales IgG2b (kappa light chain) in einer Menge von 200 µg/ml
- gegen Aminosäuren 1-274 erhöht, das die volle Länge CCS von human darstellt
- Empfohlen für die Detektion von CCS aus der Spezies human per WB, IP, IF und ELISA; keine Kreuzreaktivität mit CCS of mouse and rat origin
- m-IgGκ BP-HRP ist das bevorzugte sekundäre Nachweisreagenz für CCS Antikörper (E-1) für WB-Anwendungen. Dieses Reagenz wird jetzt in einem Paket mit CCS Antikörper (E-1) angeboten(siehe Bestellinformationen unten). Weitere m-IgGκ BP-Konjugate finden Sie in unserer vollständigen Liste der Maus-IgG-Bindungsproteine.
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Cu-Zn-Superoxiddismutase-1 (SOD-1) ist ein gut charakterisierter zytosolischer Radikalfänger, der Kupfer und Zink zur Potenzierung seiner enzymatischen Aktivität benötigt. Der Kupfer-Chaperon für SOD-1 (CCS) ist essentiell für die Inkorporation von Kupfer in SOD-1 und somit für seine enzymatische Aktivität notwendig. CCS verhindert, dass Kupferionen an intrazelluläre Kupferfänger binden und stellt dem SOD-1-Enzym den notwendigen Kupfer-Cofaktor zur Verfügung. CCS begleitet Kupfer nur zu SOD-1 und liefert kein Kupfer an Proteine im Mitochondrium, dem Nukleus oder dem Sekretionsweg. CCS interagiert mit Wildtyp- und mutierten Formen von SOD-1 durch CCS-Domänen, die in SOD-1 homolog sind. CCS existiert als Homodimer, der während des Kupferladens ein Heterodimer mit SOD-1 bilden kann. Obwohl viele Gewebe CCS exprimieren, ist der Chaperon am reichlichsten in der Niere, der Leber und den Purkinje-Zellen im Neurophil des zentralen Nervensystems vorhanden.
Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA
LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences
CCS Antikörper (E-1) Literaturhinweise:
- Sauerstoff und das Kupfer-Chaperon CCS regulieren die posttranslationale Aktivierung der Cu,Zn-Superoxiddismutase. | Brown, NM., et al. 2004. Proc Natl Acad Sci U S A. 101: 5518-23. PMID: 15064408
- Aktivierung von Cu,Zn-Superoxiddismutase in Abwesenheit von Sauerstoff und dem Kupfer-Chaperon CCS. | Leitch, JM., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 21863-21871. PMID: 19542232
- Regulierung des Kupfer-Chaperons CCS durch XIAP-vermittelte Ubiquitinierung. | Brady, GF., et al. 2010. Mol Cell Biol. 30: 1923-36. PMID: 20154138
- Import, Reifung und Funktion von SOD1 und seinem Kupfer-Chaperon CCS im mitochondrialen Intermembranraum. | Kawamata, H. and Manfredi, G. 2010. Antioxid Redox Signal. 13: 1375-84. PMID: 20367259
- Chaperone CCS, ATOX und COXIV reagieren auf eine Kupfersupplementierung bei gesunden Erwachsenen. | Araya, M., et al. 2012. Biometals. 25: 383-91. PMID: 22124795
- Eine molekulare Chaperon-Aktivität von CCS stellt die Reifung von SOD1-fALS-Mutanten wieder her. | Luchinat, E., et al. 2017. Sci Rep. 7: 17433. PMID: 29234142
- Die Aktivierung der Kupfer-Zink-Superoxiddismutase (Sod1) beendet die Interaktion zwischen ihrem Kupfer-Chaperon (Ccs) und der zytosolischen metallbindenden Domäne des Kupferimporteurs Ctr1. | Skopp, A., et al. 2019. Biometals. 32: 695-705. PMID: 31292775
- Mutationen in der Superoxid-Dismutase 1 (Sod1), die mit der familiären amyotrophen Lateralsklerose verbunden sind, können die hochaffine Zinkbindung stören, die durch das Kupfer-Chaperon für Sod1 (Ccs) gefördert wird. | Boyd, SD., et al. 2020. Molecules. 25: PMID: 32121118
- Pathogene R163W-Variante des Kupfer-Chaperons für Sod1 (Ccs) fungiert als Anti-Chaperon. | Zhang, B., et al. 2024. Biochemistry. 63: 2051-2062. PMID: 39099176
- Das Kupfer-Chaperon CCS steht in direkter Wechselwirkung mit der Kupfer/Zink-Superoxiddismutase. | Casareno, RL., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 23625-8. PMID: 9726962
Bestellinformation
| Produkt | Katalog # | EINHEIT | Preis | ANZAHL | Favoriten | |
CCS Antikörper (E-1) | sc-55560 | 200 µg/ml | $316.00 | |||
CCS (E-1): m-IgGκ BP-HRP Bundle | sc-534262 | 200 µg Ab; 40 µg BP | $354.00 |