Date published: 2025-9-6

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CaM Kinase II substrate 281-291

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Alternative Namen:
MHRQETVDCLK-NH2
Anwendungen:
CaM Kinase II substrate 281-291 ist ein synthetisches Substrat für die CaM-Kinase II
Reinheit:
≥95%
Molekulargewicht:
1358.6
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Das CaM-Kinase-II-Substrat 281-291 ist ein wichtiges Instrument in der Molekularforschung, insbesondere bei der Aufklärung der Regulierungsmechanismen der Calcium/Calmodulin-abhängigen Proteinkinase II (CaMKII) innerhalb zellulärer Signalwege. Dieses Peptidsubstrat, das auch als autoinhibitorische Domäne von CaMKII bekannt ist, dient als Ziel für die Phosphorylierung durch das Enzym, was zur Aktivierung von CaMKII und anschließenden nachgeschalteten Signalkaskaden führt. Durch die Nachahmung des natürlichen Substrats von CaMKII ermöglicht das CaM-Kinase-II-Substrat 281-291 den Forschern, die Aktivität des Enzyms und seine Rolle bei verschiedenen zellulären Prozessen wie synaptischer Plastizität, Lernen und Gedächtnis zu untersuchen. Dieses in neurowissenschaftlichen und zellbiologischen Studien weit verbreitete Substrat hat entscheidende Einblicke in die CaMKII-Signalübertragung und ihre Auswirkungen auf die neuronale Funktion geliefert. Darüber hinaus hat seine Verwendung zur Identifizierung neuer Substrate und Regulationsmechanismen von CaMKII geführt und zu einem besseren Verständnis der Rolle des Enzyms in zellulären Signalnetzwerken beigetragen. Die weitere Erforschung des CaM-Kinase-II-Substrats 281-291 verspricht weitere Einblicke in die funktionelle Bedeutung von CaMKII in der Zellphysiologie und -pathologie, was letztlich unser Wissen über seine Rolle in Gesundheit und Krankheit erweitern wird.


CaM Kinase II substrate 281-291 Literaturhinweise

  1. Verminderte Aktivität und Expression der Ca2+-Calmodulin-abhängigen Proteinkinase im LV-Myokard von Hunden mit Herzinsuffizienz.  |  Mishra, S., et al. 2003. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 284: H876-83. PMID: 12424092
  2. Charakterisierung von zwei CK1-Isoformen von T. gondii.  |  Donald, RG., et al. 2005. Mol Biochem Parasitol. 141: 15-27. PMID: 15811523
  3. Vergleich verschiedener IMAC-Techniken zur Anreicherung von phosphorylierten Peptiden.  |  Kånge, R., et al. 2005. J Biomol Tech. 16: 91-103. PMID: 16030316
  4. Entwicklungsbedingte Veränderungen der CaMKII-Lokalisierung, -Aktivität und -Funktion während des postembryonalen ZNS-Umbaus in Manduca sexta.  |  Burkert, P. and Duch, C. 2006. Eur J Neurosci. 23: 335-49. PMID: 16420442
  5. Aktives katalytisches Fragment der Ca2+/Calmodulin-abhängigen Proteinkinase II. Reinigung, Charakterisierung und Strukturanalyse.  |  Yamagata, Y., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 15391-7. PMID: 1651329
  6. Beta1-adrenerge Rezeptoren stimulieren die kardiale Kontraktilität und die CaMKII-Aktivierung in vivo und verstärken die kardiale Dysfunktion nach einem Myokardinfarkt.  |  Yoo, B., et al. 2009. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 297: H1377-86. PMID: 19633206
  7. Hemmung der Ca2+/Calmodulin-abhängigen Proteinkinase II durch Arachidonsäure und ihre Metaboliten.  |  Piomelli, D., et al. 1989. Proc Natl Acad Sci U S A. 86: 8550-4. PMID: 2554319
  8. Ca2+/Calmodulin-abhängige Proteinkinase II: Identifizierung von Threonin-286 als Autophosphorylierungsstelle in der Alpha-Untereinheit, die mit der Erzeugung von Ca2+-unabhängiger Aktivität verbunden ist.  |  Thiel, G., et al. 1988. Proc Natl Acad Sci U S A. 85: 6337-41. PMID: 2842767
  9. Zellzyklusabhängige und kinasespezifische Regulation des apikalen Na/H-Austauschers und der Na,K-ATPase in der Nierenzelllinie LLC-PK1 durch Calcitonin.  |  Chakraborty, M., et al. 1994. Proc Natl Acad Sci U S A. 91: 2115-9. PMID: 8134357
  10. Reinigung und Charakterisierung der Calmodulin-abhängigen Proteinkinase III aus Kaninchenretikulozyten und Rattenpankreas.  |  Mitsui, K., et al. 1993. J Biol Chem. 268: 13422-33. PMID: 8514778
  11. Aktivierung der Ca2+/Calmodulin-abhängigen Proteinkinase II und Regulierung der Ca2+-Signalübertragung in der Nebennierenglomerulose  |  Fern, RJ., et al. 1995. Am J Physiol. 269: F751-60. PMID: 8594869
  12. Calmodulin reguliert die Endosomenfusion.  |  Colombo, MI., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 7707-12. PMID: 9065429
  13. Aktivierung der Proteinkinase C durch intrazelluläres freies Kalzium in der Motoneuronzelllinie Nsc-19.  |  Hasham, MI., et al. 1997. Biochim Biophys Acta. 1360: 177-91. PMID: 9128183

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CaM Kinase II substrate 281-291, 1 mg

sc-3118
1 mg
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