βB1-crystallin Antikörper (A-8): sc-374496

βB1-Crystallin Antikörper (A-8) ist ein monoklonaler Maus IgM κ Antikörper, der βB1-Crystallin aus Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels Western Blot, Immunopräzipitation, Immunfluoreszenz und ELISA nachweisen kann. Der βB1-Crystallin Antikörper (A-8) ist als nicht-konjugierte Form des Anti-βB1-Crystallin Antikörpers erhältlich. Crystalline sind die Hauptproteine der Augenlinse von Wirbeltieren, wo sie die Transparenz und den Brechungsindex der Linse aufrechterhalten. Crystalline werden in α-, β- und γ-Familien unterteilt, wobei die β- und γ-Crystalline auch eine Superfamilie bilden. Crystalline enthalten normalerweise sieben unterschiedliche Proteinregionen, einschließlich vier homologer Motive, ein Verbindungspeptid und N- und C-terminale Erweiterungen. Die β-Crystalline stellen die Hauptstrukturproteine der Linse dar und bilden Dimer, Tetramer und höher geordnete Aggregate. Die β-Crystallin-Unterfamilie besteht aus mehreren Genprodukten, einschließlich βA1-, βA2-, βA3-, βA4-, βB1-, βB2- und βB3-Crystallin. Die βA1- und βA3-Crystallin-Proteine werden von einem einzigen mRNA-Molekül kodiert. Sie unterscheiden sich nur durch 17 Aminosäuren und βA1-Crystallin wird durch Verwendung eines alternativen Translationsinitiationstandorts erzeugt.

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βB1-crystallin Antikörper (A-8) Literaturhinweise:

1. Assoziationsverhalten von menschlichem βB1-Kristallin und seinen verkürzten Formen.  |  Bateman, OA., et al. 2001. Exp Eye Res. 73: 321-31. PMID: 11520107
2. Kristallstruktur des verkürzten menschlichen betaB1-Kristallins.  |  Van Montfort, RL., et al. 2003. Protein Sci. 12: 2606-12. PMID: 14573871
3. Initiationscodon-Mutation in betaB1-Kristallin (CRYBB1) in Verbindung mit autosomal-rezessivem nukleärem pulverulentem Katarakt.  |  Meyer, E., et al. 2009. Mol Vis. 15: 1014-9. PMID: 19461930
4. Das trunkierte humane betaB1-Kristallin zeigt veränderte strukturelle Eigenschaften und Interaktion mit humanem betaA3-Kristallin.  |  Srivastava, K., et al. 2009. Biochemistry. 48: 7179-89. PMID: 19548648
5. Eine neue Mutation in CRYBB1, die mit dem angeborenen Katarakt-Mikrokornea-Syndrom in Verbindung steht: Die p.Ser129Arg-Mutation destabilisiert das βB1/βA3-Kristallin-Heteromer, nicht jedoch das βB1-Kristallin-Homomer.  |  Wang, KJ., et al. 2011. Hum Mutat. 32: E2050-60. PMID: 21972112
6. Erhöhung der βB1-Kristallin-Sensitivität gegenüber Proteolyse durch die Mutation S129R des angeborenen Katarakt-Mikrokornea-Syndroms.  |  Wang, S., et al. 2013. Biochim Biophys Acta. 1832: 302-11. PMID: 23159606
7. Die N-terminale Verlängerung von βB1-Crystallin chaperoniert die Faltung von β-Crystallin und kooperiert mit αA-Crystallin.  |  Leng, XY., et al. 2014. Biochemistry. 53: 2464-73. PMID: 24669963
8. Die Katarakt verursachende Mutation S228P fördert die Aggregation und den Abbau von βB1-Kristallin durch Trennung zweier interagierender Schleifen in der C-terminalen Domäne.  |  Qi, LB., et al. 2016. Protein Cell. 7: 501-15. PMID: 27318838
9. Katarakt-verursachende S93R-Mutante destabilisiert strukturelle Konformation von βB1 Crystallin in Verbindung mit Aggregatbildung und zellulärer Viabilität.  |  Ren, L., et al. 2022. Front Mol Biosci. 9: 844719. PMID: 35359596
10. Die Katarakt verursachende Variante Q70P beeinträchtigt die strukturelle Stabilität von βB1-Kristallin und erhöht seine Neigung zur Bildung unlöslicher Aggregate.  |  Zhang, Y., et al. 2023. Int J Biol Macromol. 242: 124722. PMID: 37148932

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-βB1-crystallin Antikörper (A-8) hat 0 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-βB1-crystallin Antikörper (A-8) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

βB1-crystallin Antikörper (A-8) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: βB1-crystallin

Klon: A-8

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgM kappa light chain

Aminosäuren: 65-103

Ziel-Epitop: βB1-crystallin

Epitope Spezies: human

Reaktivität: βB1-crystallin

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 0 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für βB1-crystallin Antikörper (A-8): P: Blocking Peptide

Der bevorzugte. βB1-crystallin Antikörper ist βB1-crystallin Antikörper (H-3): sc-48335.