Date published: 2025-9-14

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Bactenecin (CAS 116229-36-8)

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CAS Nummer:
116229-36-8
Reinheit:
≥95%
Molekulargewicht:
1483.89
Summenformel:
C63H118N24O13S2
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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Bactenecin, auch bekannt als Bac5, ist ein kationisches Wirtsabwehrpeptid, das aufgrund seiner faszinierenden biochemischen Eigenschaften umfassend untersucht wurde. Das aus Rinderneutrophilen stammende Bactenecin weist in erster Linie eine starke Affinität zur Bindung an negativ geladene Bakterienmembranen auf. Sein Wirkmechanismus besteht in der Störung der Integrität dieser Membranen, was zum Austritt wesentlicher intrazellulärer Komponenten und schließlich zum Tod der Bakterienzellen führt. Die Forschung zu Bactenecin hat sich auf seine strukturellen Merkmale und seine Wechselwirkungen mit mikrobiellen Membranen konzentriert. Das Peptid zeichnet sich durch seinen hohen Prolin- und Arginingehalt aus, der zu seiner Fähigkeit beiträgt, stabile Komplexe mit Membranlipiden zu bilden. Studien mit Hilfe von Spektroskopie- und Mikroskopietechniken haben Aufschluss darüber gegeben, wie Bactenecin auf molekularer Ebene mit bakteriellen Lipopolysacchariden interagiert, die Bestandteile der äußeren Membran von gramnegativen Bakterien sind. Weitere Forschungsarbeiten haben das Potenzial von Bactenecin als Modell für die Entwicklung neuer Arten von antimikrobiellen Wirkstoffen untersucht, die Resistenzmechanismen überwinden könnten. Seine Rolle in der angeborenen Immunität bietet auch einen vielversprechenden Weg, um zu verstehen, wie natürliche antimikrobielle Peptide nachgeahmt werden können, um ihre Stabilität und Wirksamkeit in verschiedenen Anwendungen zu verbessern.


Bactenecin (CAS 116229-36-8) Literaturhinweise

  1. Verbesserte Derivate von Bactenecin, einem zyklischen, dodekameren, antimikrobiellen, kationischen Peptid.  |  Wu, M. and Hancock, RE. 1999. Antimicrob Agents Chemother. 43: 1274-6. PMID: 10223951
  2. Unterdrückung von ischämischen Kaltschäden in gelagerten Nieren durch das antimikrobielle Peptid Bactenecin.  |  McAnulty, JF., et al. 2004. Cryobiology. 49: 230-40. PMID: 15615609
  3. Wechselwirkung des kationischen Peptids Bactenecin mit Phospholipidmonolayern an der Luft-Wasser-Grenzfläche: i-Wechselwirkung mit 1,2-Dipalmitoyl-sn-glycero-3-phosphatidilcholin.  |  López-Oyama, AB., et al. 2009. J Phys Chem B. 113: 9802-10. PMID: 19569630
  4. Unterschiedliche antibiotische Wirkungsweisen von homodimerem und monomerem Bactenecin, einem von Cathelicidin abgeleiteten antibakteriellen Peptid.  |  Lee, JY., et al. 2009. BMB Rep. 42: 586-92. PMID: 19788860
  5. Wechselwirkung des kationischen Peptids Bactenecin mit gemischten Phospholipid-Monolayern an der Luft-Wasser-Grenzfläche.  |  López-Oyama, AB., et al. 2011. J Colloid Interface Sci. 359: 279-88. PMID: 21501845
  6. Die antimikrobielle Wirkung des zyklischen Peptids Bactenecin auf Burkholderia pseudomallei korreliert mit einer effizienten Permeabilisierung der Membran.  |  Madhongsa, K., et al. 2013. PLoS Negl Trop Dis. 7: e2267. PMID: 23785532
  7. Antimikrobielle Aktivität von synthetischem Bactenecin.  |  Gallis, B., et al. Biotechnol Ther. 1: 335-46. PMID: 2562655
  8. Ein deutlich erweitertes antibakterielles Spektrum des D-enantiomeren Lipopeptids Bactenecin.  |  Sim, JY., et al. 2019. Biochem Biophys Res Commun. 514: 497-502. PMID: 31056261
  9. Bactenecin, ein leukozytäres antimikrobielles Peptid, ist zytotoxisch für neuronale und gliale Zellen.  |  Radermacher, SW., et al. 1993. J Neurosci Res. 36: 657-62. PMID: 8145294
  10. Interaktion des zyklischen antimikrobiellen kationischen Peptids Bactenecin mit der äußeren und zytoplasmatischen Membran.  |  Wu, M. and Hancock, RE. 1999. J Biol Chem. 274: 29-35. PMID: 9867806

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Bactenecin, 500 µg

sc-319843
500 µg
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