BAAT Antikörper (ZA-18): sc-100475

Der BAAT-Antikörper (ZA-18) ist ein monoklonaler IgG1-Kappa-Leichtketten-Antikörper der Maus, der das BAAT-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-BAAT-Antikörper (ZA-18) ist als nicht konjugiertes Format erhältlich. BAAT oder Gallensäure-Coenzym A (CoA): Aminosäure-N-Acyltransferase ist ein entscheidendes Enzym im Gallensäurestoffwechsel, das speziell für die Katalyse des zweiten Schritts bei der Konjugation von Gallensäuren an Taurin oder Glycin verantwortlich ist. Dieser Prozess ist für die effiziente Ausscheidung von Gallensäuren in die Galle von entscheidender Bedeutung, wodurch die toxische Anhäufung von unkonjugierten Gallensäuren im Körper verhindert wird. Der erste Schritt dieser Reaktion beinhaltet die Umwandlung von Gallensäuren in CoA-Thioester durch ACSVL6, eine Gallensäure-CoA-Ligase. BAAT ist vorwiegend im Zytoplasma und in den Peroxisomen lokalisiert und wird in der Leber, der Bauchspeicheldrüse, dem Darm und der Gallenblasenschleimhaut stark exprimiert. Insbesondere wurden Mutationen im BAAT-kodierenden Gen mit familiärer Hypercholanämie (FHCA) in Verbindung gebracht, einer Erkrankung, die durch Fettmalabsorption, erhöhte Serumgallensäurespiegel und damit verbundenen Juckreiz gekennzeichnet ist. Der BAAT (ZA-18)-Antikörper weist dieses Protein effektiv nach, wodurch der BAAT-monoklonale Antikörper (ZA-18) zu einem unverzichtbaren Werkzeug für die Erforschung des Gallensäurestoffwechsels und damit zusammenhängender Erkrankungen wird.

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BAAT Antikörper (ZA-18) Literaturhinweise:

1. Komplexe Vererbung der familiären Hypercholanämie mit assoziierten Mutationen in TJP2 und BAAT.  |  Carlton, VE., et al. 2003. Nat Genet. 34: 91-6. PMID: 12704386
2. Die menschliche Gallensäure-CoA:Aminosäure-N-Acyltransferase ist an der Konjugation von Fettsäuren zu Glycin beteiligt.  |  O'Byrne, J., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 34237-44. PMID: 12810727
3. Die unterschiedliche Regulierung der zytosolischen und peroxisomalen Gallensäure-Amidierung durch PPAR-alpha-Aktivierung begünstigt die Bildung von unkonjugierten Gallensäuren.  |  Solaas, K., et al. 2004. J Lipid Res. 45: 1051-60. PMID: 15026425
4. Molekulare Grundlagen der intrahepatischen Cholestase.  |  Carlton, VE., et al. 2004. Ann Med. 36: 606-17. PMID: 15768832
5. Gallensäure-Coenzym A: Aminosäure-N-Acyltransferase bei der Aminosäurekonjugation von Gallensäuren.  |  Shonsey, EM., et al. 2005. Methods Enzymol. 400: 374-94. PMID: 16399361
6. Menschliche und Ratten-Gallensäure-CoA:Aminosäure-N-Acyltransferase sind leberspezifische peroxisomale Enzyme: Auswirkungen auf den intrazellulären Gallensalztransport.  |  Pellicoro, A., et al. 2007. Hepatology. 45: 340-8. PMID: 17256745
7. Quantifizierung und Regulierung der subzellulären Verteilung der Gallensäure-Coenzym A:Aminosäure-N-Acyltransferase-Aktivität in der Rattenleber.  |  Styles, NA., et al. 2007. J Lipid Res. 48: 1305-15. PMID: 17379925
8. Genetischer Polymorphismus der Gallensäure-CoA:Aminosäure-N-Acyltransferase bei Japanern.  |  Tougou, K., et al. 2007. Drug Metab Pharmacokinet. 22: 125-8. PMID: 17495420
9. Inaktivierung der menschlichen Leber-Gallensäure-CoA:Aminosäure-N-Acyltransferase durch das elektrophile Lipid 4-Hydroxynonenal.  |  Shonsey, EM., et al. 2008. J Lipid Res. 49: 282-94. PMID: 17965457