Avidin-D (deglycosylated)

Avidin-D (deglycosyliert) ist eine modifizierte Form des Glykoproteins Avidin, das natürlicherweise in Eiklar vorkommt und für seine hohe Affinität zu Biotin bekannt ist. Durch die Entfernung von Zuckergruppen aus dem Protein verringert die Deglykosylierung die unspezifische Bindung, was die Spezifität des Proteins erhöht und es zu einem wertvollen Instrument in der biochemischen Forschung macht. Diese besondere Form von Avidin behält seine Fähigkeit, bis zu vier Biotinmoleküle mit hoher Affinität zu binden, eine Eigenschaft, die in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Anwendungen genutzt wird. Avidin-D wird in großem Umfang in Biotin-Streptavidin- oder Biotin-Avidin-basierten Nachweissystemen verwendet, die in biochemischen Assays wie ELISA, Western Blotting und Immunhistochemie von zentraler Bedeutung sind und eine Möglichkeit zum Nachweis oder zur Quantifizierung von biotinylierten Substanzen bieten. Darüber hinaus wird es in der Affinitätschromatographie zur Reinigung von mit Biotin markierten Proteinen, Peptiden und Nukleinsäuren eingesetzt, wo seine hohe Spezifität und Affinität für die Isolierung von Zielmolekülen aus komplexen Gemischen entscheidend sind. Die Verwendung von deglykosyliertem Avidin-D in der Forschung erhöht somit die Genauigkeit und Effizienz von Versuchsprotokollen, insbesondere in der Molekularbiologie und Biochemie, wo eine präzise Interaktion und der Nachweis von Biomolekülen unerlässlich sind.