Arphamenine B (CAS 144110-38-3)
Direktverknüpfungen
Arphamenin B ist ein interessanter Stoff in der biochemischen Forschung aufgrund seiner einzigartigen Wirkung als Inhibitor von Aminopeptidase B, einem Enzym, das an der Protein- und Peptidmetabolismus beteiligt ist. Diese Eigenschaft macht Arphamenin B zu einem wertvollen Werkzeug, um die Rolle von Aminopeptidase B in biologischen Prozessen, einschließlich Proteinabbau und Hormonregulation, zu erforschen. Seine inhibitiven Eigenschaften werden auch in Enzymologiestudien genutzt, um die Substratspezifität und katalytischen Mechanismen dieser Klasse von Enzymen besser zu verstehen. In der Pflanzenbiologie untersuchen Forscher die Auswirkungen von Arphamenin B auf verschiedene physiologische Prozesse, unter Berücksichtigung seines Potenzials, peptidvermittelte Signalwege zu modulieren. Seine Fähigkeit, die Aminopeptidasetätigkeit zu beeinflussen, hat Auswirkungen auf die Forschung zu metabolischen Wegen und kann Einblicke in die Entwicklung neuer Forschungswerkzeuge für biotechnologische Anwendungen liefern.
Arphamenine B (CAS 144110-38-3) Literaturhinweise
- Induktion der Apoptose durch Bestatin (Ubenimex) in menschlichen leukämischen Zelllinien. | Sekine, K., et al. 1999. Leukemia. 13: 729-34. PMID: 10374877
- Zwei Dipeptidhydrolyse-Aktivitäten mit breiter Spezifität aus dem Zytoplasma des Meerschweinchengehirns, die beide Prolinase, aber keine Carnosinase-Aktivität enthalten. | Keane, F. and O'Cuinn, G. 2002. Neurosci Res. 44: 111-20. PMID: 12204299
- Zinkregulierung der Aminopeptidase B, die an der Neuropeptidproduktion beteiligt ist. | Hwang, SR. and Hook, V. 2008. FEBS Lett. 582: 2527-31. PMID: 18571504
- Hemmung der Invasion von Tumorzellen durch Ubenimex (Bestatin) in vitro. | Saiki, I., et al. 1989. Jpn J Cancer Res. 80: 873-8. PMID: 2513304
- Arphamenine A und B, neue Inhibitoren der Aminopeptidase B, hergestellt von Bakterien. | Umezawa, H., et al. 1983. J Antibiot (Tokyo). 36: 1572-5. PMID: 6654760
- Beteiligung des enzymatischen Abbaus an der Inaktivierung von Tachykinin-Neurotransmittern im neonatalen Ratten-Rückenmark. | Suzuki, H., et al. 1994. Br J Pharmacol. 113: 310-6. PMID: 7529113
- Reinigung und Charakterisierung einer wichtigen kyotorphin-hydrolysierenden Peptidase aus Rattenhirn. | Akasaki, K., et al. 1995. J Biochem. 117: 897-902. PMID: 7592556
- Dipeptidylaminopeptidase III des Meerschweinchengehirns: Spezifität für kurze Oligopeptidsequenzen. | Smyth, M. and O'Cuinn, G. 1994. J Neurochem. 63: 1439-45. PMID: 7931295
- Das bifunktionelle Enzym Leukotrien-A4-Hydrolase ist eine Arginin-Aminopeptidase von hoher Effizienz und Spezifität. | Orning, L., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 11269-73. PMID: 8157657
- Charakterisierung und Reinigung von T-Lymphozyten-Aminopeptidase B: ein mutmaßlicher Marker für die T-Zell-Aktivierung. | Belhacene, N., et al. 1993. Eur J Immunol. 23: 1948-55. PMID: 8344358
- Pharmakologische Rolle und Abbauprozesse von Neuromedin N im Magen-Darm-Trakt: eine in vitro und in vivo Studie. | Barelli, H., et al. 1995. J Pharmacol Exp Ther. 275: 1300-7. PMID: 8531096
- Hemmung der Tumorzellinvasion und des Matrixabbaus durch Aminopeptidase-Inhibitoren. | Fujii, H., et al. 1996. Biol Pharm Bull. 19: 6-10. PMID: 8820902
- Enzymatische Inaktivierung von Enkephalin-Neurotransmittern im Rückenmark der neonatalen Ratte. | Suzuki, H., et al. 1997. Neurosci Res. 28: 261-7. PMID: 9237274
- Reinigung und Eigenschaften einer Membran-Aminopeptidase aus dem Muskel von Ascaris suum, die die Neuropeptide AF1 und AF2 abbaut. | Sajid, M., et al. 1997. Mol Biochem Parasitol. 89: 225-34. PMID: 9364967
Bestellinformation
| Produkt | Katalog # | EINHEIT | Preis | ANZAHL | Favoriten | |
Arphamenine B, 1 mg | sc-202959 | 1 mg | $39.00 | |||
Arphamenine B, 5 mg | sc-202959A | 5 mg | $147.00 |