Date published: 2025-9-6

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ALLM (Calpain Inhibitor) (CAS 136632-32-1)

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Alternative Namen:
N-Acetyl-L-leucyl-L-leucyl-L-methioninal; Calpain inhibitor II
Anwendungen:
ALLM (Calpain Inhibitor) ist ein zellpermeabler Peptid-Aldehyd-Inhibitor von Calpains und Cathepsinen
CAS Nummer:
136632-32-1
Reinheit:
≥95%
Molekulargewicht:
401.56
Summenformel:
C19H35N3O4S
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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ALLM, auch bekannt als Calpain-Inhibitor II, ist ein synthetisches Peptid-Aldehyd, das als Inhibitor von Calpain wirkt, einer Familie von calciumabhängigen Cysteinproteasen, die an einer Vielzahl zellulärer Prozesse beteiligt sind, darunter zytoskelettale Umgestaltung, Zellproliferation und Apoptose. Die hemmende Wirkung von ALLM ist entscheidend für die Erforschung der Regulation der Calpain-Aktivität und ihrer Rolle in der zellulären Homöostase und Pathophysiologie. Durch die Verhinderung der proteolytischen Aktivität von Calpain trägt ALLM dazu bei, die Signalwege zu klären, durch die Calpain zu bestimmten Gesundheitszuständen beiträgt. Es ist besonders wertvoll für Studien, die darauf abzielen, die calciumregulierten Signale zu verstehen, die zur Aktivierung von Calpain und den darauffolgenden Auswirkungen auf Substratproteine führen. Die Forschung mit ALLM erstreckt sich auch auf die Untersuchung anderer calpainbezogener Regulationsmechanismen und deren Auswirkungen auf die Zellfunktion und -überleben.


ALLM (Calpain Inhibitor) (CAS 136632-32-1) Literaturhinweise

  1. Reinigung und Charakterisierung einer Ca(2+)-aktivierten Thiolprotease aus Drosophila melanogaster.  |  Pintér, M., et al. 1992. Biochemistry. 31: 8201-6. PMID: 1525160
  2. Calpain-Inhibitoren verhindern das Absterben neuronaler Zellen und bessern motorische Störungen nach einer durch Kompression verursachten Rückenmarksverletzung bei Ratten.  |  Arataki, S., et al. 2005. J Neurotrauma. 22: 398-406. PMID: 15785234
  3. Calpain-Hemmung und Insulinwirkung in kultivierten menschlichen Muskelzellen.  |  Logie, LJ., et al. 2005. Mol Genet Metab. 85: 54-60. PMID: 15862281
  4. Die Rolle der Ca(2+)-abhängigen Proteasen (Calpains) bei der Post-mortem-Proteolyse und der Zartheit des Fleisches.  |  Koohmaraie, M. 1992. Biochimie. 74: 239-45. PMID: 1610937
  5. Auswirkungen von Detergenzien auf die Ca(2+)-aktivierte neurale Proteinaseaktivität (Calpain) in neuralem und nicht-neuralem Gewebe: eine vergleichende Studie.  |  Banik, NL., et al. 1992. Neurochem Res. 17: 797-802. PMID: 1641062
  6. [Die Hemmung von Calpain I verhindert den durch Schrittmacher verursachten strukturellen Umbau bei Vorhofflimmern in Hunden.]  |  Li, WM., et al. 2007. Zhonghua Xin Xue Guan Bing Za Zhi. 35: 132-6. PMID: 17445406
  7. Die Hemmung von Calpain I verhindert das strukturelle Remodeling des Vorhofs in einem Hundemodell mit Vorhofflimmern.  |  Xue, HJ., et al. 2008. Chin Med J (Engl). 121: 32-7. PMID: 18208663
  8. Die Hemmung der Calpain-vermittelten Proteolyse der Proteinkinase C erhöht die lytische Aktivität in menschlichen NK-Zellen.  |  Shenoy, AM. and Brahmi, Z. 1991. Cell Immunol. 138: 24-34. PMID: 1913839
  9. Intermittierende Hypoxie baut HIF-2alpha über Calpains ab, was zu oxidativem Stress führt: Auswirkungen auf wiederkehrende Apnoe-induzierte Morbiditäten.  |  Nanduri, J., et al. 2009. Proc Natl Acad Sci U S A. 106: 1199-204. PMID: 19147445
  10. m-Calpain wirkt der RhoA-Überaktivierung und der Dysfunktion der endothelialen Barriere unter gestörten Scherbedingungen entgegen.  |  Miyazaki, T., et al. 2010. Cardiovasc Res. 85: 530-41. PMID: 19752040
  11. Hemmende Wirkung von Di- und Tripeptidylaldehyden auf Calpains und Cathepsine.  |  Sasaki, T., et al. 1990. J Enzyme Inhib. 3: 195-201. PMID: 2079636
  12. Calpain-Inhibitoren stimulieren Phagozytenfunktionen über die Aktivierung menschlicher Formylpeptidrezeptoren.  |  Fujita, H., et al. 2011. Arch Biochem Biophys. 513: 51-60. PMID: 21723247
  13. Calpain-Inhibitoren haben eine hemmende Wirkung auf die Matrix-Metalloproteinase-2.  |  Ali, MA., et al. 2012. Biochem Biophys Res Commun. 423: 1-5. PMID: 22575511
  14. Calcium-Calpain-abhängige Wege regulieren die Vesikulation in bösartigen Brustzellen.  |  Taylor, J., et al. 2017. Curr Cancer Drug Targets. 17: 486-494. PMID: 27799031
  15. Schnelle Produktionsmethode mit erhöhter Ausbeute an hochreinen extrazellulären Vesikeln, die unter Verwendung eines Peptids mit erweiterter mitochondrialer Targeting-Domäne gewonnen werden.  |  Lim, KM., et al. 2022. J Extracell Vesicles. 11: e12274. PMID: 36239712

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ALLM (Calpain Inhibitor), 5 mg

sc-201268
5 mg
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ALLM (Calpain Inhibitor), 25 mg

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25 mg
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