[Ala8,13,18]-Magainin II amide (CAS 117665-48-2)

[Ala8,13,18]-Magainin II Amid ist ein Analogon von Magainin II, einem bekannten antimikrobiellen Peptid, das ursprünglich aus der Haut des afrikanischen Krallenfrosches Xenopus laevis isoliert wurde. Dieses synthetische Peptid ist durch den Austausch von Alanin an den Positionen 8, 13 und 18 modifiziert, wodurch seine Stabilität und Aktivität erhöht werden. Der primäre Wirkmechanismus von [Ala8,13,18]-Magainin II-Amid besteht darin, die bakteriellen Zellmembranen zu zerstören. Es bindet sich an die Phospholipid-Doppelschicht, integriert sich in die Membran und bildet Poren, was zu einer erhöhten Membrandurchlässigkeit, zum Austritt von Zellinhalt und schließlich zum Zelltod führt. In der Forschung wird [Ala8,13,18]-Magainin II-Amid ausgiebig zur Untersuchung der Struktur-Wirkungs-Beziehungen antimikrobieller Peptide und ihrer Wechselwirkungen mit mikrobiellen Membranen verwendet. Dieses Peptid dient als Modell, um zu verstehen, wie spezifische Aminosäuresubstitutionen die Fähigkeit des Peptids, mit Membranen zu interagieren und diese zu zerstören, beeinflussen. Die Forscher nutzen diese Verbindung, um die Mechanismen zu erforschen, die der Membranselektivität und -spezifität zugrunde liegen, und erhalten so Einblicke in die Entwicklung von Peptiden mit verbesserten antimikrobiellen Eigenschaften. Darüber hinaus wird [Ala8,13,18]-Magainin II-Amid in biophysikalischen Studien eingesetzt, um die Dynamik von Peptid-Membran-Wechselwirkungen mit Techniken wie Zirkulardichroismus-Spektroskopie, Fluoreszenzmikroskopie und Elektronenmikroskopie zu untersuchen. Die Forschungsanwendungen von [Ala8,13,18]-Magainin-II-Amid leisten einen wichtigen Beitrag zu den Bereichen Mikrobiologie, Biophysik und Peptidchemie und fördern unser Verständnis der antimikrobiellen Mechanismen.