ADH Antikörper (G-7): sc-133207

Die ADH-Antikörper (G-7) sind ein IgG2a monoklonaler Maus κ ADH-Antikörper (auch als ADH-Antikörper bezeichnet), der Proteine von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft durch WB, IP, IF, IHC (P) und ELISA nachweist. Der ADH-Antikörper (G-7) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des ADH-Antikörpers erhältlich, einschließlich Agarose, HRP, PE, FITC und mehreren Alexa Fluor®-Konjugaten. Die Proteinfamilie der Alkoholdehydrogenasen metabolisiert eine Vielzahl von Substraten, einschließlich Ethanol, Retinol, anderer aliphatischer Alkohole, Hydroxysteroide und Lipidperoxidationsprodukte. Die Klasse I Alkoholdehydrogenase, bestehend aus mehreren Homodimern und Heterodimern der Alpha-, Beta- und Gamma-Untereinheiten, zeigt eine hohe Aktivität für die Ethanoloxidation und spielt eine wichtige Rolle bei der Ethanol-Katabolismus. Drei Gene, die Alpha (ADH1A), Beta (ADH1B) und Gamma (ADH1C) Untereinheiten codieren, sind tandem auf Chromosom 4q22 als ein Gencluster organisiert. Die Alpha-Form von ADH ist monomorph und überwiegt in fetalen und infantilen Lebern, wird während der Gestation weniger aktiv und nur schwach aktiv während des Erwachsenenalters. Die Gene, die Beta- und Gamma-Untereinheiten codieren, sind jedoch polymorph und stark in adulten Lebern exprimiert. Mit dem Coenzym NAD katalysiert ADH die reversible Konversion organischer Alkohole in Ketonen oder Aldehyde. Die physiologische Funktion von ADH in der Leber ist die Entfernung von Ethanol, das von Mikroorganismen im Darmtrakt gebildet wird.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

ADH Antikörper (G-7) Literaturhinweise:

1. Aktivität des Isoenzyms der Alkoholdehydrogenase (ADH) in den Seren von Patienten mit Helicobacter pylori-Infektion.  |  Jelski, W., et al. 2007. Dig Dis Sci. 52: 1513-6. PMID: 17404875
2. Alkoholdehydrogenase (ADH) und Aldehyddehydrogenase (ALDH) bei Krebserkrankungen.  |  Jelski, W. and Szmitkowski, M. 2008. Clin Chim Acta. 395: 1-5. PMID: 18505683
3. Chromosomale Zuordnung des Alkoholdehydrogenase-Cluster-Locus zum menschlichen Chromosom 4q21-23 durch In-situ-Hybridisierung.  |  Tsukahara, M. and Yoshida, A. 1989. Genomics. 4: 218-20. PMID: 2737681
4. Erhöhte Adenosindehydrogenase (ADH) und positiver Tuberkulintest, der zunächst fälschlicherweise als tuberkulöser Pleuraerguss diagnostiziert wurde, wurde schließlich durch thorakoskopische Biopsie als pleurales Mesothelsarkom nachgewiesen. Pathologie: Ein Fallbericht und eine Literaturübersicht.  |  Li, WQ., et al. 2019. Clin Lab. 65: PMID: 31625358
5. Renin-, antidiuretisches Hormon (ADH)- und ADH-Rezeptorspiegel bei zerebraler Salzverlustkrankheit im Zusammenhang mit tuberkulöser Meningitis.  |  Tripathi, A., et al. 2022. Neurol Sci. 43: 3361-3369. PMID: 34988719
6. Der Mechanismus der Anti-Krebs-Aktivitäten von Telmisartan zielt auf N-Cadherin ab, indem es die Funktion von ADH-1 nachahmt.  |  Khorsand, M., et al. 2022. J Cell Mol Med. 26: 2392-2403. PMID: 35224849
7. Das Alkoholdehydrogenase-Isoenzym (ADH I) als Marker der intrahepatischen Cholestase in der Schwangerschaft.  |  Piechota, J., et al. 2022. Sci Rep. 12: 11071. PMID: 35773406
8. Eine Bewertung der Serumaktivität von ADH und ALDH bei Patienten mit primär biliärer Cholangitis.  |  Wolszczak-Biedrzycka, B., et al. 2022. Arch Immunol Ther Exp (Warsz). 71: 2. PMID: 36575342
9. Vortioxetin-assoziiertes Syndrom der inadäquaten ADH-Sekretion.  |  Sugunan, S., et al. 2025. BMJ Case Rep. 18: PMID: 40010753
10. Studien über die Untereinheitenstruktur und die molekulare Größe der menschlichen Alkoholdehydrogenase-Isoenzyme, die durch die verschiedenen Loci ADH1, ADH2 und ADH3 bestimmt werden.  |  Smith, M., et al. 1973. Ann Hum Genet. 36: 401-14. PMID: 4748759

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-ADH Antikörper (G-7) hat 5 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-ADH Antikörper (G-7) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

ADH Antikörper (G-7) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: ADH

Klon: G-7

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2a kappa light chain

Aminosäuren: 1-300

Ziel-Epitop: ADH

Epitope Spezies: human

Reaktivität: ADHα, ADHβ and ADHγ of human origin and Adh1 of mouse and rat origin

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 5 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für ADH Antikörper (G-7): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin