ADAR2 Antikörper (1.3.1): sc-73409

Der ADAR2-Antikörper (1.3.1) ist ein monoklonaler IgG1-kappa-Leichtketten-Antikörper der Maus, der ADAR2 in Proben von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Immunhistochemie nachweist. Der Anti-ADAR2-Antikörper (1.3.1) ist in nicht konjugierter und verschiedenen konjugierten Formen erhältlich, darunter Agarose, Meerrettichperoxidase (HRP), Phycoerythrin (PE), Fluoresceinisothiocyanat (FITC) und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. ADAR2, auch bekannt als Adenosindeaminase, RNA-spezifisch (RED1), spielt eine entscheidende Rolle bei der RNA-Editierung, indem es Adenosin in Inosin umwandelt, was für die ordnungsgemäße Funktion des Nervensystems unerlässlich ist. ADAR2 ist besonders wichtig für die Editierung der prä-mRNA der Glutamatrezeptor-Untereinheit B, wodurch neue Spleißstellen erzeugt und die eigene prä-mRNA modifiziert werden können, wodurch die Vielfalt der Proteinisoformen beeinflusst wird. Die Fähigkeit von ADAR2, vom Nukleolus zum Nukleoplasma zu wandern, verstärkt die Editieraktivität auf endogenen Substraten und erhält so die neuronale Erregbarkeit und synaptische Plastizität aufrecht. Das alternative Spleißen von ADAR2 führt zu mehreren Transkriptvarianten, die die RNA-Editierprozesse weiter modulieren können. Die Bedeutung von ADAR2 bei der posttranskriptionellen Regulation unterstreicht das Potenzial für therapeutische Anwendungen bei neurologischen Störungen mit gestörter RNA-Editierung.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

ADAR2 Antikörper (1.3.1) Literaturhinweise:

1. Punktmutation in einem AMPA-Rezeptor-Gen rettet die Sterblichkeit von Mäusen, denen das RNA-editierende Enzym ADAR2 fehlt.  |  Higuchi, M., et al. 2000. Nature. 406: 78-81. PMID: 10894545
2. Substraterkennung durch ADAR1 und ADAR2.  |  Wong, SK., et al. 2001. RNA. 7: 846-58. PMID: 11421361
3. ADAR2 A-->I-Editierung: Standortselektivität und Effizienz der Editierung sind getrennte Ereignisse.  |  Källman, AM., et al. 2003. Nucleic Acids Res. 31: 4874-81. PMID: 12907730
4. Modulation der RNA-Editierung durch funktionelle nukleolare Sequestrierung von ADAR2.  |  Sansam, CL., et al. 2003. Proc Natl Acad Sci U S A. 100: 14018-23. PMID: 14612560
5. Struktur- und Sequenzdeterminanten, die für das RNA-Editing von ADAR2-Substraten erforderlich sind.  |  Dawson, TR., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 4941-51. PMID: 14660658
6. ADAR2-vermittelte Editierung von RNA-Substraten im Nukleolus wird durch kleine nukleolare C/D-RNAs gehemmt.  |  Vitali, P., et al. 2005. J Cell Biol. 169: 745-53. PMID: 15939761
7. Inositolhexakisphosphat ist im ADAR2-Kern gebunden und für die RNA-Editierung erforderlich.  |  Macbeth, MR., et al. 2005. Science. 309: 1534-9. PMID: 16141067
8. Verändertes RNA-Editing bei Mäusen mit fehlender ADAR2-Autoregulation.  |  Feng, Y., et al. 2006. Mol Cell Biol. 26: 480-8. PMID: 16382140
9. ADAR2 erhöht sich bei körperlicher Betätigung des Herzens und schützt vor Myokardinfarkt und Doxorubicin-induzierter Kardiotoxizität.  |  Wu, X., et al. 2022. Mol Ther. 30: 400-414. PMID: 34274534
10. Die Herunterregulierung der ADAR2-RNA-Editierung durch den Core-Bindungsfaktor-Fusion trägt zur AML-Leukämogenese bei.  |  Guo, M., et al. 2023. Blood. 141: 3078-3090. PMID: 36796022
11. Der RNA-Editor ADAR2 fördert den Immunzellverkehr, indem er die Endothelreaktionen auf Interleukin-6 während einer sterilen Entzündung verstärkt.  |  Gatsiou, A., et al. 2023. Immunity. 56: 979-997.e11. PMID: 37100060
12. ADAR2-Mangel lindert nichtalkoholische Fettlebererkrankungen und Muskelatrophie durch Modulation von Serumamyloid A1.  |  Kung, ML., et al. 2024. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 15: 949-962. PMID: 38533529

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-ADAR2 Antikörper (1.3.1) hat 30 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-ADAR2 Antikörper (1.3.1) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

ADAR2 Antikörper (1.3.1) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: ADAR2

Klon: 1.3.1

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 2-179

Ziel-Epitop: ADAR2

Epitope Spezies: human

Reaktivität: native and recombinant ADAR2

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P)

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 30 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für ADAR2 Antikörper (1.3.1): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin