ACYP1 Antikörper (2-RE16): sc-134246

Der ACYP1-Antikörper (2-RE16) ist ein monoklonaler Maus IgG2b κ ACYP1-Antikörper (auch als ACYP1-Antikörper bezeichnet), der das ACYP1-Protein menschlichen Ursprungs mittels WB, IP und ELISA nachweist. Der ACYP1-Antikörper (2-RE16) ist als nicht konjugierter Anti-ACYP1-Antikörper erhältlich. Acylphosphatase ist ein zytosolisches Enzym, das die Hydrolyse der Carboxyl-Phosphat-Bindung von Acylphosphaten katalysiert. Es existieren zwei Acylphosphatase-Isoenzyme: ACYP1, auch als Erythrozyten-Acylphosphatase bekannt, und ACYP2, auch als Muskel-Acylphosphatase bekannt. Die beiden Isoenzyme teilen sich 60% Homologie und haben die gleiche Substratspezifität, obwohl ACYP1 eine höhere katalytische Aktivität als ACYP2 aufweist. ACYP2 hat sich als ein bedeutendes Modellsystem zum Studium der Protein-Missfolding- und Aggregation erwiesen. Es ist besonders für diese Studien geeignet, da ACYP2 ein kleines, einfaches Protein aus nur 98 Aminosäuren besteht, das aus einem fünfsträngigen antiparallelen b-Blatt und zwei parallelen a-Helices besteht. Mutationen in ACYP2 zwischen den Reste 16-31 und 87-98, die seine Phosphatbindungsstelle bei Arg-23 enthalten, erhöhen signifikant die Aggregationsrate. Diese Mutationen korrelieren mit Veränderungen der Hydrophobizität von ACYP2 und einer Konversion der a-Helices in b-Blätter. Daher kann eine Reduktion der Netto-Ladung eines Proteins ein Schlüsseldeterminant für einige Formen von Proteinablagerungserkrankungen sein.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

ACYP1 Antikörper (2-RE16) Literaturhinweise:

1. Kinetische Aufteilung von Proteinfaltung und -aggregation.  |  Chiti, F., et al. 2002. Nat Struct Biol. 9: 137-43. PMID: 11799398
2. Studien über die Aggregation mutierter Proteine in vitro bieten Einblicke in die Genetik von Amyloid-Erkrankungen.  |  Chiti, F., et al. 2002. Proc Natl Acad Sci U S A. 99 Suppl 4: 16419-26. PMID: 12374855
3. Ein nucleophiler Katalyseschritt ist an der Hydrolyse von Arylphosphatmonoestern durch die menschliche CT-Acylphosphatase beteiligt.  |  Paoli, P., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 194-9. PMID: 12409302
4. Das ACYP1-Gen besitzt zwei alternative Spleißformen, die die Apoptose auslösen.  |  Degl'Innocenti, D., et al. 2004. IUBMB Life. 56: 29-33. PMID: 14992377
5. Auswirkungen der Acylphosphatase auf die Aktivität der Ca2+-Pumpe der Erythrozytenmembran.  |  Nassi, P., et al. 1991. J Biol Chem. 266: 10867-71. PMID: 1645713
6. Immunaffinitätsreinigung und Immunoassay-Bestimmung der menschlichen Erythrozyten-Acylphosphatase.  |  Degl'Innocenti, D., et al. 1990. Biotechnol Appl Biochem. 12: 450-9. PMID: 2169259
7. Ein neues Acylphosphatase-Isoenzym aus menschlichen Erythrozyten: Reinigung, Charakterisierung und Primärstruktur.  |  Liguri, G., et al. 1986. Biochemistry. 25: 8089-94. PMID: 3026468
8. Klonierung und Expression der cDNA, die für das Erythrozyten-Isoenzym der menschlichen Acylphosphatase kodiert.  |  Fiaschi, T., et al. 1995. FEBS Lett. 367: 145-8. PMID: 7796909
9. Zuordnung des menschlichen Erythrozyten-Acylphosphatase-Gens (ACYP1) zum Chromosomenband 14q24.3.  |  Fiaschi, T., et al. 1998. Cytogenet Cell Genet. 81: 235-6. PMID: 9730610