ACADS Antikörper (G-10): sc-365953

Der ACADS-Antikörper (G-10) ist ein monoklonaler Maus IgG2b κ ACADS-Antikörper (auch als ACADS-Antikörper bezeichnet), der das ACADS-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF, IHC(P) und ELISA nachweist. Der ACADS-Antikörper (G-10) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen des ACADS-Antikörpers erhältlich, darunter Agarose, HRP, PE, FITC und mehrere Alexa Fluor®-Konjugate. ACADS (Acyl-Coenzyme A-Dehydrogenase, C-2 bis C-3 kurze Kette), auch als SCAD oder ACAD3 bekannt, ist ein 412 Aminosäure-homotetramerisches mitochondriales Flavoprotein, das zur Familie der Acyl-CoA-Dehydrogenasen gehört. ACADS katalysiert den limitierenden Schritt des mitochondrialen Fettsäure-Beta-Oxidationswegs. Mutationen von ACADS wurden mit Fettsäureoxidationsstörungen und metabolischen Erkrankungen wie der autosomal rezessiven Störung der kurzkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase-Mangel (SCAD-Mangel) in Verbindung gebracht, die bei Säuglingen zu akuter Azidose und Muskelschwäche und bei Erwachsenen zu lipidhaltiger Myopathie führt. SCADS führt zu einer Anhäufung von Butyrylcarnitin und Ethylmalonsäure im Blut und Urin. ACADS enthält vier FAD-Domänen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

ACADS Antikörper (G-10) Literaturhinweise:

1. Ein Mangel an kurzkettiger Fettsäure-Beta-Oxidation beeinflusst die Theta-Oszillationen während des Schlafs.  |  Tafti, M., et al. 2003. Nat Genet. 34: 320-5. PMID: 12796782
2. Thermische Entfaltung von mittelkettiger Acyl-CoA-Dehydrogenase und Iso(3)valeryl-CoA-Dehydrogenase: Untersuchung der Auswirkungen genetischer Defekte auf die Enzymstabilität.  |  Nasser, I., et al. 2004. Biochim Biophys Acta. 1690: 22-32. PMID: 15337167
3. Humane Acyl-CoA-Dehydrogenase-9 spielt eine neue Rolle bei der mitochondrialen Beta-Oxidation von ungesättigten Fettsäuren.  |  Ensenauer, R., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 32309-16. PMID: 16020546
4. Kristallstrukturen der Nitroalkanoxidase: Einblicke in den Reaktionsmechanismus anhand eines kovalenten Komplexes des Flavoenzyms, der während des Umsatzes gefangen ist.  |  Nagpal, A., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1138-50. PMID: 16430210
5. Klinische, biochemische und genetische Heterogenität bei kurzkettigem Acyl-Coenzym-A-Dehydrogenase-Mangel.  |  van Maldegem, BT., et al. 2006. JAMA. 296: 943-52. PMID: 16926354
6. Die Mutation des Gens der kurzkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase (c.319C>T) zeigt klinische Heterogenität und ist ein Kandidat für eine Gründermutation bei Personen aschkenasischer jüdischer Herkunft.  |  Tein, I., et al. 2008. Mol Genet Metab. 93: 179-89. PMID: 18054510
7. Strukturelle Grundlage für die Spezifität der Substrat-Fettacylketten: Kristallstruktur der menschlichen sehr langkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase.  |  McAndrew, RP., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 9435-43. PMID: 18227065
8. Die Regulierung von Acyl-CoA-Dehydrogenasen im Fettgewebe durch Rosiglitazon.  |  Goetzman, ES. 2009. Obesity (Silver Spring). 17: 196-8. PMID: 18948967
9. Zusammengesetzte heterozygote Mutationen des ACADS-Gens bei Neugeborenen mit Mangel an kurzkettiger Acyl-CoA-Dehydrogenase: Fallbericht und Literaturübersicht.  |  An, SJ., et al. 2016. Korean J Pediatr. 59: S45-S48. PMID: 28018444
10. Eine ungewöhnlich hohe Häufigkeit von SCAD-Mangel, der durch zwei pathogene Varianten im ACADS-Gen verursacht wird, und seine Beziehung zur ethnischen Struktur in der Slowakei.  |  Lisyová, J., et al. 2018. BMC Med Genet. 19: 64. PMID: 29678161
11. ACAD10 und ACAD11 ermöglichen den 4-Hydroxysäure-Lipid-Katabolismus bei Säugetieren.  |  Rashan, EH., et al. 2024. bioRxiv.. PMID: 38260250
12. Strukturelle Organisation des menschlichen kurzkettigen Acyl-CoA-Dehydrogenase-Gens.  |  Corydon, MJ., et al. 1997. Mamm Genome. 8: 922-6. PMID: 9383286

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-ACADS Antikörper (G-10) hat 6 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-ACADS Antikörper (G-10) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

ACADS Antikörper (G-10) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: ACADS

Klon: G-10

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2b kappa light chain

Aminosäuren: 104-244

Ziel-Epitop: ACADS

Epitope Spezies: human

Reaktivität: ACADS

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG_2b kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 6 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für ACADS Antikörper (G-10): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin