Date published: 2025-9-6

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AAF-CMK (CAS 184901-82-4)

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Alternative Namen:
Tripeptidyl Peptidase Inhibitor
Anwendungen:
AAF-CMK ist ein Serinprotease-Inhibitor, der Tripeptidylpeptidase II (TPPII) hemmt
CAS Nummer:
184901-82-4
Reinheit:
≥95%
Molekulargewicht:
453.9
Summenformel:
C16H22ClN3O3•C2HF3O2
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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AAF-CMK ist ein synthetisches Peptid, das als irreversibler Inhibitor dient und in der biochemischen Forschung zur Untersuchung der Proteaseaktivität, insbesondere von Serinproteasen, verwendet wird. Die Verbindung verfügt über eine Acetylgruppe und eine reaktive Chloromethylketon-Einheit, die mit der aktiven Stelle der Zielproteasen interagiert, was zur Alkylierung der Serinreste und somit zur Inaktivierung des Enzyms führt. Durch die Hemmung spezifischer Proteasen ermöglicht AAF-CMK Forschern, die Rolle dieser Enzyme in verschiedenen biologischen Prozessen wie Apoptose, Zellsignalgebung und dem Abbau intrazellulärer Proteine zu untersuchen. Es wird auch in der Erforschung der Protease-Regulation und der Spezifität von Enzym-Substrat-Interaktionen eingesetzt. Der Einsatz von AAF-CMK in biochemischen Assays hilft bei der Aufklärung der Mechanismen, die der Proteasefunktion zugrunde liegen, und deren Auswirkungen auf die zelluläre Physiologie und Pathologie. Darüber hinaus wird dieser Inhibitor bei der Entwicklung neuer Strategien zur Modulation der Proteaseaktivität eingesetzt, was Anwendungen in verschiedenen Bereichen wie der Biotechnologie und der Erforschung von Krankheitsbildern, in denen Proteasen eine Schlüsselrolle spielen, haben kann.


AAF-CMK (CAS 184901-82-4) Literaturhinweise

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  8. Kalzium-unabhängige Phospholipase A2 beta ist für die Aktivierung des Inflammasoms und seine Hemmung durch Bromoenollacton entbehrlich.  |  Franchi, L., et al. 2009. J Innate Immun. 1: 607-17. PMID: 20160900
  9. Charakterisierung von Bortezomib-adaptierten I-45-Mesotheliomzellen.  |  Zhang, L., et al. 2010. Mol Cancer. 9: 110. PMID: 20482802
  10. Die Anhäufung von polyubiquitylierten Proteinen als Reaktion auf Ala-Ala-Phe-Chlormethylketon ist unabhängig von der Hemmung der Tripeptidylpeptidase II.  |  Villasevil, EM., et al. 2010. Biochim Biophys Acta. 1803: 1094-105. PMID: 20553980
  11. Der semispezifische TPPII-Inhibitor Ala-Ala-Phe-Chlormethylketon (AAF-cmk) zeigt zytotoxische Aktivität durch Induktion von Apoptose, Autophagie und Proteinaggregation in U937-Zellen.  |  Bialy, LP., et al. 2018. Folia Histochem Cytobiol. 56: 185-194. PMID: 30294774
  12. Ein High-Content-Screen identifiziert TPP1 und Aurora B als Regulatoren des axonalen mitochondrialen Transports.  |  Shlevkov, E., et al. 2019. Cell Rep. 28: 3224-3237.e5. PMID: 31533043
  13. Reinigung und Charakterisierung einer Tripeptidylaminopeptidase I aus der Rattenmilz.  |  Vines, D. and Warburton, MJ. 1998. Biochim Biophys Acta. 1384: 233-42. PMID: 9659384
  14. Eine Riesenprotease mit dem Potenzial, einige Funktionen des Proteasoms zu ersetzen.  |  Geier, E., et al. 1999. Science. 283: 978-81. PMID: 9974389

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AAF-CMK, 5 mg

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