Date published: 2025-10-3

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5-Deazariboflavin (CAS 19342-73-5)

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Alternative Namen:
1-Deoxy-1-(3,4-dihydro-7,8-dimethyl-2,4-dioxopyrimido[4,5-b]quinolin-10(2H)-yl)-D-ribitol; 7,8-Dimethyl-10-(D-ribo-2,3,4,5-tetrahydroxypentyl)-Pyrimido[4,5-b]quinoline-2,4(3H,10H)-dione; Pyrimido[4,5-b]quinoline, D-ribitol deriv.; NCI 0112202; NSC 112202
CAS Nummer:
19342-73-5
Molekulargewicht:
375.38
Summenformel:
C18H21N3O6
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
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5-Deazariboflavin, auch als 5-Formyltetrahydrofolsäure bekannt, hat eine entscheidende Bedeutung als Zwischenprodukt bei der Biosynthese von Folaten und anderen wichtigen Metaboliten. Seine Rolle als Schlüsselzwischenprodukt erstreckt sich auf die Biosynthese von Purinen, Thymidylat und Methionin. Als wichtiges Coenzym im Stoffwechsel von Einkohlenstoffeinheiten ermöglicht 5-Deazariboflavin den Transfer dieser Einheiten über verschiedene metabolische Wege. Darüber hinaus trägt es aktiv zur Biosynthese essentieller Vitamine und Hormone bei. Letztendlich nimmt 5-Deazariboflavin eine entscheidende Position als unverzichtbares Zwischenprodukt in der Synthese von Folaten und anderen wichtigen Metaboliten ein.


5-Deazariboflavin (CAS 19342-73-5) Literaturhinweise

  1. Auswirkungen der chemischen Modifizierung von Anabaena Flavodoxin und Ferredoxin-NADP+-Reduktase auf die Kinetik von Interprotein-Elektronentransferreaktionen.  |  Medina, M., et al. 1992. Eur J Biochem. 210: 577-83. PMID: 1459139
  2. Verbesserte chemische Synthesen von 1- und 5-Desazariboflavin.  |  Carlson, EE. and Kiessling, LL. 2004. J Org Chem. 69: 2614-7. PMID: 15049673
  3. Das zweite Chromophor in den Photorezeptoren der Photolyase/Kryptochrom-Familie von Drosophila.  |  Selby, CP. and Sancar, A. 2012. Biochemistry. 51: 167-71. PMID: 22175817
  4. Steady-state- und Laserblitz-induzierte Photoreduktion von Hefe-Glutathion-Reduktase durch 5-Deazariboflavin und durch ein Viologen-Analogon: Stabilisierung von Flavin-Adenin-Dinukleotid-Semichinon-Spezies durch Komplexierung.  |  Navarro, JA., et al. 1990. Biochemistry. 29: 6102-7. PMID: 2383572
  5. Eigenschaften der D-Aminosäure-Oxidase aus Rhodotorula gracilis.  |  Pilone Simonetta, M., et al. 1989. Eur J Biochem. 180: 199-204. PMID: 2565232
  6. Laser-Flash-Photolyse-Studien der p-Kresol-Methylhydroxylase. Elektronen-Transfer-Eigenschaften der Flavin- und Häm-Komponenten.  |  Bhattacharyya, A., et al. 1985. Biochem J. 228: 337-45. PMID: 2990445
  7. Reduktion von substituierten Flavinen durch.CO2- und zyklische Disulfidanionen.  |  Surdhar, PS. and Armstrong, D. 1987. Int J Radiat Biol Relat Stud Phys Chem Med. 52: 419-35. PMID: 3114161
  8. Antimalaria-Aktivität eines Riboflavin-Analogons gegen Plasmodium vinckei in vivo und Plasmodium falciparum in vitro.  |  Cowden, WB., et al. 1987. Am J Trop Med Hyg. 37: 495-500. PMID: 3688306
  9. Zyklische Photophosphorylierungsreaktionen, katalysiert durch Ferredoxin, Methylviologen und Anthrachinonsulfonat. Nutzung photochemischer Reaktionen zur Optimierung des Redox-Gleichgewichts.  |  Robinson, HH. and Yocum, CF. 1980. Biochim Biophys Acta. 590: 97-106. PMID: 7188859
  10. Vorübergehende Kinetik des intrakomplexen Elektronentransfers im menschlichen Cytochrom b5-Reduktase-Cytochrom b5-System: NAD+ moduliert die Protein-Protein-Bindung und den Elektronentransfer.  |  Meyer, TE., et al. 1995. Arch Biochem Biophys. 318: 457-64. PMID: 7733677
  11. Elektronenspinresonanz- und Elektronenkerndoppelresonanzstudien an Flavoproteinen, die am photosynthetischen Elektronentransport im Cyanobakterium Anabaena sp. PCC 7119 beteiligt sind.  |  Medina, M., et al. 1995. Eur J Biochem. 227: 529-36. PMID: 7851433
  12. Untersuchung des geschwindigkeitsbeschränkenden Schritts der Elektronenübertragung von NADPH:Cytochrom P450-Reduktase auf Cytochrom b5: eine Laser-Flash-Photolyse-Studie.  |  Bhattacharyya, AK., et al. 1994. Arch Biochem Biophys. 310: 318-24. PMID: 8179314
  13. Ist die NAD(P)H:Flavin-Oxidoreduktase aus Escherichia coli ein Mitglied der Ferredoxin-NADP+-Reduktase-Familie? Beweise für die katalytische Rolle des Serin 49-Restes.  |  Nivière, V., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 16656-61. PMID: 8663185
  14. Elektronentransfer zwischen der FMN- und der Häm-Domäne von Cytochrom P450BM-3. Auswirkungen von Substrat und CO.  |  Hazzard, JT., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 7922-6. PMID: 9065460

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5-Deazariboflavin, 10 mg

sc-499766
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