Date published: 2025-10-27

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4-Nitrophenyl α-L-arabinofuranoside (CAS 6892-58-6)

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Alternative Namen:
pNP-alpha-L-Arabinofuranoside
CAS Nummer:
6892-58-6
Reinheit:
≥98%
Molekulargewicht:
271.22
Summenformel:
C11H13NO7
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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4-Nitrophenyl-α-L-arabinofuranosid ist eine synthetische Verbindung, die in der Biochemie und Molekularbiologie häufig als chromogenes Substrat für die Bestimmung der α-L-Arabinofuranosidase-Aktivität verwendet wird. α-L-Arabinofuranosidasen sind Enzyme, die die Hydrolyse von α-L-Arabinofuranosid-Bindungen katalysieren, die in verschiedenen natürlichen Verbindungen, einschließlich Polysacchariden und Glykokonjugaten, vorkommen. Diese Enzyme spielen eine Rolle beim Abbau und Stoffwechsel komplexer Kohlenhydrate und tragen zum Abbau pflanzlicher Biomasse und zum Kreislauf der organischen Materie in der Umwelt bei.


4-Nitrophenyl α-L-arabinofuranoside (CAS 6892-58-6) Literaturhinweise

  1. Bifunktionelle Glykosidhydrolasen der Familie 3 aus Gerste mit alpha-L-Arabinofuranosidase- und beta-D-Xylosidase-Aktivität. Charakterisierung, Primärstrukturen und COOH-terminale Verarbeitung.  |  Lee, RC., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 5377-87. PMID: 12464603
  2. Die Acetate von p-Nitrophenyl-alpha-L-arabinofuranosid-regioselektive Herstellung durch Einwirkung von Lipasen.  |  Mastihubová, M., et al. 2006. Bioorg Med Chem. 14: 1805-10. PMID: 16288881
  3. Variation der relativen Substratspezifität von bifunktioneller beta-D-Xylosidase/alpha-L-Arabinofuranosidase durch Mutationen an einer Stelle: Rolle der Substratverzerrung und -erkennung.  |  Jordan, DB. and Li, XL. 2007. Biochim Biophys Acta. 1774: 1192-8. PMID: 17689155
  4. Konstruktion und Charakterisierung von zwei chimären Xylan abbauenden Enzymen.  |  Fan, Z., et al. 2009. Biotechnol Bioeng. 102: 684-92. PMID: 18828173
  5. Thermodynamik der Hydrolysereaktionen von 1-Naphthylacetat, 4-Nitrophenylacetat und 4-Nitrophenyl-α-L-arabinofuranosid.  |  Decker, SR., et al. 2010. J Phys Chem B. 114: 16060-7. PMID: 20361764
  6. Neuartige bifunktionelle alpha-L-Arabinofuranosidase/xylobiohydrolase (ABF3) aus Penicillium purpurogenum.  |  Ravanal, MC., et al. 2010. Appl Environ Microbiol. 76: 5247-53. PMID: 20562284
  7. Wirkung von Xylan deacetylierenden Enzymen auf Monoacetylderivate von 4-Nitrophenylglycosiden von β-D-Xylopyranose und α-L-Arabinofuranose.  |  Biely, P., et al. 2011. J Biotechnol. 151: 137-42. PMID: 21029756
  8. Reinigung und Charakterisierung von Arabinofuranosidase aus dem Mais-Endophyten Acremonium zeae.  |  Bischoff, KM., et al. 2011. Biotechnol Lett. 33: 2013-8. PMID: 21671092
  9. Die Analyse der Arabinoxylan-Arabinofuranohydrolase-Genfamilie in Gerste belegt nicht ihre Beteiligung am Umbau der Endospermzellwände während der Entwicklung.  |  Laidlaw, HK., et al. 2012. J Exp Bot. 63: 3031-45. PMID: 22378943
  10. Aktivierung einer GH43 β-Xylosidase durch zweiwertige Metalle.  |  Lee, CC., et al. 2013. Enzyme Microb Technol. 52: 84-90. PMID: 23273276
  11. Eine neuartige bifunktionelle GH51 exo-α-l-Arabinofuranosidase/endo-xylanase aus Alicyclobacillus sp. A4 mit signifikanter Biomasseabbaukapazität.  |  Yang, W., et al. 2015. Biotechnol Biofuels. 8: 197. PMID: 26628911
  12. Charakterisierung einer mutmaßlichen Arabinofuranosidase der Glycosidhydrolase-Familie 43 aus Aspergillus niger und ihre mögliche Verwendung bei der Bierherstellung.  |  Li, X., et al. 2020. Food Chem. 305: 125382. PMID: 31525590
  13. Charakterisierung und Funktionsanalyse von zwei neuen thermotoleranten α-L-Arabinofuranosidasen, die zur Glycosidhydrolase-Familie 51 aus Thielavia terrestris und zur Familie 62 aus Eupenicillium parvum gehören.  |  Long, L., et al. 2020. Appl Microbiol Biotechnol. 104: 8719-8733. PMID: 32880690
  14. Die Beta-D-Xylosidase von Trichoderma reesei ist eine multifunktionelle Beta-D-Xylan-Xylohydrolase.  |  Herrmann, MC., et al. 1997. Biochem J. 321 (Pt 2): 375-81. PMID: 9020869
  15. Reinigung und Charakterisierung einer neuartigen thermostabilen alpha-L-Arabinofuranosidase aus einem farblich variierenden Stamm von Aureobasidium pullulans.  |  Saha, BC. and Bothast, RJ. 1998. Appl Environ Microbiol. 64: 216-20. PMID: 9435077

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