Date published: 2025-9-6

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3,3′,5-Triiodo-D-thyronine (CAS 5714-08-9)

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Alternative Namen:
D-3-[4-(4-hydroxy-3-iodophenoxy)-3,5-diiodophenyl]alanine; (+)-Triiodothyronine; DT 3
CAS Nummer:
5714-08-9
Molekulargewicht:
650.97
Summenformel:
C15H12I3NO4
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
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3,3',5-Triiodo-D-Thyronin ist ein interessanter Stoff in der Endokrinologieforschung aufgrund seiner strukturellen Ähnlichkeit zu Schilddrüsenhormonen. Es dient als Schlüsselmolekül in Studien, die die Regulation metabolischer Pfade erforschen, da seine Aufnahme in experimentelle Einrichtungen es Wissenschaftlern ermöglicht, Veränderungen der Stoffwechselrate und der Temperaturhomöostase unter kontrollierten Bedingungen zu beobachten. Dieser Analog ist besonders wertvoll in der Molekularbiologie zur Untersuchung der Funktion von Schilddrüsenhormonrezeptoren und zur Klärung ihrer Rolle bei der Genexpression. In der Zellforschung wird 3,3',5-Triiodo-D-Thyronin eingesetzt, um die Feinheiten des Hormontransports über Zellmembranen zu untersuchen und seinen Einfluss auf den Zellstoffwechsel und die Energieproduktion zu ermitteln.


3,3′,5-Triiodo-D-thyronine (CAS 5714-08-9) Literaturhinweise

  1. Akute Auswirkungen von Schilddrüsenhormon-Analoga auf Natriumströme in neonatalen Rattenmyozyten.  |  Huang, CJ., et al. 1999. J Mol Cell Cardiol. 31: 881-93. PMID: 10329215
  2. Ein neuer zellulärer Biolumineszenztest zur Messung der Transkriptionseffekte von Chemikalien, die den Alpha-1-Schilddrüsenhormonrezeptor modulieren.  |  Jugan, ML., et al. 2007. Toxicol In Vitro. 21: 1197-205. PMID: 17532181
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  4. Charakterisierung von rekombinantem Transthyretin des Kleinen Rochens (Leucoraja erinacea): Zink-abhängige 3,3',5-Triiodo-l-Thyronin-Bindung.  |  Suzuki, S., et al. 2015. Gen Comp Endocrinol. 217-218: 43-53. PMID: 25863347
  5. Träger-vermittelter Transport von Schilddrüsenhormonen in Ratten-Gliazellen in Primärkultur.  |  Francon, J., et al. 1989. J Neurochem. 53: 1456-63. PMID: 2795012
  6. Sequentielle molekulare Ereignisse mit funktionellen Kompromissen in der 5-Hydroxyisourat-Hydrolase vor und nach der Genduplikation führten zur Evolution von Transthyretin während der Diversifizierung der Chordaten.  |  Yamauchi, K. and Kasai, K. 2018. J Mol Evol. 86: 457-469. PMID: 30056594
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  8. Charakterisierung des Schilddrüsenhormon-Transportsystems von zerebrokortikalen Rattenneuronen in Primärkultur.  |  Chantoux, F., et al. 1995. J Neurochem. 65: 2549-54. PMID: 7595550
  9. Schilddrüsenhormone stimulieren die Phosphoglyceratmutase-Aktivität und den Isozyme-Übergang im Muskelgewebe von Ratten.  |  Esteller, M., et al. 1994. Life Sci. 54: 533-8. PMID: 8107530
  10. Analyse der Bindung von 3,3',5-Triiodo-L-thyronin und seiner Analoga an mutierte menschliche Beta-1-Schilddrüsenhormonrezeptoren: ein Modell der Hormonbindungsstelle.  |  Cheng, SY., et al. 1994. Biochemistry. 33: 4319-26. PMID: 8155649
  11. Triiodthyronin ist ein hochaffiner Inhibitor des Aminosäuretransportsystems L1 in kultivierten Astrozyten.  |  Blondeau, JP., et al. 1993. J Neurochem. 60: 1407-13. PMID: 8455031
  12. Wirkung von Jodthyroninen auf die elektrophysiologischen Eigenschaften von Papillarmuskelfasern der Ratte.  |  Di Meo, S., et al. 1997. Horm Metab Res. 29: 225-30. PMID: 9228207
  13. Kurzzeitige Auswirkungen von Schilddrüsenhormonen auf den Na/H-Antiport in L-6-Myoblasten: hohe molekulare Spezifität für 3,3',5-Triiodo-L-thyronin.  |  Incerpi, S., et al. 1999. Endocrinology. 140: 683-9. PMID: 9927294

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