Date published: 2025-12-18

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13-cis Retinal (CAS 472-86-6)

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Alternative Namen:
13-cis-Vitamin A aldehyde
Anwendungen:
13-cis Retinal ist ein Isomer von all-trans-Retinal (sc-210778)
CAS Nummer:
472-86-6
Reinheit:
≥95%
Molekulargewicht:
284.44
Summenformel:
C20H28O
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
* Schauen Sie auf das Analysezertifikat (CoA), um die genauen Daten (inkl. Wassergehalt) Ihrer Produktionscharge (Lot) zu sehen.

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13-cis-Retinal ist ein Isomer von all-trans-Retinal (sc-210778).13-cis-Retinal, ein Isomer von Retinal, das aus Vitamin A gewonnen wird, ist ein Bestandteil des Sehzyklus und spielt eine grundlegende Rolle im Prozess der Phototransduktion und der Lichtwahrnehmung. Es wird durch das Enzym Retinaldehyd-Isomerase in 11-cis-Retinal umgewandelt, das sich dann mit dem Opsin-Protein verbindet und das Sehpigment Rhodopsin bildet. Bei Lichteinfall wird das Rhodopsin aktiviert und löst eine Reihe biochemischer Reaktionen aus, die ein elektrisches Signal im Auge erzeugen. Durch Bindung an die Opsin-Rezeptoren leitet Retinal die photochemische Umwandlung von Licht in Nervenimpulse ein. Darüber hinaus besitzt dieses Molekül krebshemmende Eigenschaften, indem es die Zellteilung hemmt und die Apoptose auslöst.


13-cis Retinal (CAS 472-86-6) Literaturhinweise

  1. Zellulärer Metabolismus und Wirkungen von 13-cis-Retinsäure.  |  Blaner, WS. 2001. J Am Acad Dermatol. 45: S129-35. PMID: 11606944
  2. All-trans zu 13-cis Retinal-Isomerisierung in lichtadaptiertem Bacteriorhodopsin bei saurem pH-Wert.  |  Chen, DL., et al. 2002. J Photochem Photobiol B. 66: 188-94. PMID: 11960728
  3. Kristallstruktur des 13-cis-Isomers von Bacteriorhodopsin im dunkeladaptierten Zustand.  |  Nishikawa, T., et al. 2005. J Mol Biol. 352: 319-28. PMID: 16084526
  4. Bidirektionale Photochemie von antarktischem mikrobiellem Rhodopsin: Aufkommender Trend zur ballistischen Photoisomerisierung aus dem 13-cis-Ruhezustand.  |  Malakar, P., et al. 2022. J Phys Chem Lett. 13: 8134-8140. PMID: 36000820
  5. Wechselwirkungen von all-trans, 9-, 11- und 13-cis-Retinal, all-trans-Retinylacetat und Retinsäure mit menschlichem Retinol-bindendem Protein und Präalbumin.  |  Horwitz, J. and Heller, J. 1973. J Biol Chem. 248: 6317-24. PMID: 4199758
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  9. Grund für die fehlende Hell-Dunkel-Anpassung in Pharaonis Phoborhodopsin: Rekonstitution mit 13-cis-Retinal.  |  Hirayma, J., et al. 1995. FEBS Lett. 364: 168-70. PMID: 7750563
  10. Zytosolische Retinaldehydrogenase der Rattenleber: Vergleich von 13-cis-, 9-cis- und all-trans-Retinal als Substrate und Auswirkungen von zellulären Retinoid-bindenden Proteinen und Retinsäure auf die Aktivität.  |  el Akawi, Z. and Napoli, JL. 1994. Biochemistry. 33: 1938-43. PMID: 8110799
  11. PHOTOCHEMISCHE REAKTION VON 13-CIS-BAKTERIORHODOPSIN, UNTERSUCHT DURCH SPEKTROPHOTOMETRIE BEI NIEDRIGER TEMPERATUR  |   and Tatsuo Iwasa, Fumio Tokunaga, Tǒru Yoshizawa. April 1981. Photochemistry and Photobiology. Volume33, Issue4: Pages 539-545.
  12. Schwingungsanalyse des 13-cis-Retinal-Chromophors in dunkeladaptiertem Bacteriorhodopsin  |  Steven O. Smith, Johannes A. Pardoen, Johan. Lugtenburg, and Richard A. Mathies. 1987. J. Phys. Chem., 91, 4,: 804–819.
  13. Ferninfrarot-Schwingungsspektren von all-trans-, 9-cis- und 13-cis-Retinal, gemessen mit THz-Zeitbereichsspektroskopie  |  . December 2000,. Chemical Physics Letters. Volume 332, Issues 3–4, 22: Pages 389-395.

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