Chemische Aktivatoren von ZNF714 können verschiedene zelluläre Wege in Gang setzen, um die funktionelle Aktivierung dieses Zinkfingerproteins zu erleichtern. Zinkionen, die durch Zinkchlorid bereitgestellt werden, sind für die strukturelle Integrität der Zinkfingerdomänen von ZNF714 entscheidend und gewährleisten die ordnungsgemäße Faltung und Funktion. Forskolin und Dibutyryl-cAMP erhöhen den intrazellulären cAMP-Spiegel, wodurch die Proteinkinase A (PKA) aktiviert wird, die dann in der Lage ist, ZNF714 zu phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise aktiviert Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) die Proteinkinase C (PKC), die ZNF714 phosphorylieren und damit aktivieren kann, wenn es PKC-Konsensusstellen enthält. Ionomycin und Thapsigargin erhöhen den intrazellulären Kalziumspiegel, und die anschließende Aktivierung von kalziumabhängigen Kinasen kann zur Phosphorylierung und Aktivierung von ZNF714 führen. Anisomycin trägt durch die Aktivierung des MAPK/ERK-Signalwegs ebenfalls zur Aktivierung von ZNF714 durch Phosphorylierung durch Kinasen in dieser Signalkaskade bei.
Inhibitoren wie Calyculin A und Okadasäure können durch die Blockierung der Dephosphorylierung von ZNF714 ZNF714 in einem aktiven Zustand halten. LY294002 ist zwar in erster Linie ein PI3K-Inhibitor, kann aber indirekt die Aktivierung von Kinasen bewirken, die ZNF714 phosphorylieren und aktivieren. Bisindolylmaleimid I, ein PKC-Inhibitor, aktiviert paradoxerweise alternative Wege, die zur Aktivierung von ZNF714 führen können. In ähnlicher Weise hemmt H-89 PKA, kann aber eine kompensatorische Aktivierung anderer Kinasen verursachen, die ZNF714 aktivieren können. Die Aktivierung von ZNF714 durch diese Chemikalien beinhaltet direkte Wechselwirkungen mit Komponenten von Signalwegen oder indirekte Auswirkungen aufgrund von Ausgleichsmechanismen innerhalb der zellulären Umgebung, die sicherstellen, dass ZNF714 seinen aktivierten Zustand durch Phosphorylierung oder Stabilisierung seiner Struktur erreicht.
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