ZNF415 Aktivatoren

Gängige ZNF415 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin, free acid CAS 56092-81-0, Insulin CAS 11061-68-0 und Isoproterenol Hydrochloride CAS 51-30-9.

ZNF415 kann eine Reihe von intrazellulären Signalen auslösen, indem es auf verschiedene Signalwege einwirkt, die jeweils zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung des Proteins führen. Forskolin stimuliert durch die Erhöhung des intrazellulären cAMP-Spiegels direkt die Adenylylcyclase, die wiederum die PKA aktiviert. PKA ist für seine Fähigkeit bekannt, Serin- und Threoninreste auf Proteinen wie ZNF415 zu phosphorylieren. In ähnlicher Weise erhöht Isoproterenol, ein beta-adrenerger Agonist, den cAMP-Spiegel und führt anschließend zur Aktivierung von PKA, die ZNF415 phosphorylieren kann. Dibutyryl-cAMP, ein zelldurchlässiges cAMP-Analogon, hat eine ähnliche Funktion bei der Aktivierung von PKA, das dann auf ZNF415 wirkt. Darüber hinaus kann Ionomycin durch die Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Proteinkinasen wie CaMK aktivieren, die ZNF415 für die Phosphorylierung anvisieren können. Calyculin A, ein Inhibitor von Proteinphosphatasen, verhindert die Dephosphorylierung von Proteinen und hält dadurch ZNF415 in einem phosphorylierten und aktiven Zustand.

Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) aktiviert die PKC, die eine breite Palette von Proteinen, darunter auch ZNF415, phosphoryliert. Das synthetische Analogon von Diacylglycerin, 1,2-Dioctanoyl-sn-glycerin (DiC8), aktiviert ebenfalls PKC und führt zur Phosphorylierung von ZNF415. Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) aktiviert seine Rezeptortyrosinkinase und löst damit eine Kaskade von Phosphorylierungsvorgängen aus, die zur Aktivierung von Kinasen führen kann, die ZNF415 phosphorylieren können. Insulin setzt durch die Aktivierung des Insulinrezeptors den PI3K/Akt-Signalweg in Gang, zu dem Kinasen gehören, die ZNF415 phosphorylieren können. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen wie JNK, die sich dann gegen ZNF415 richten können. Okadainsäure führt durch die Hemmung von Proteinphosphatasen ebenfalls zu einem allgemeinen Anstieg des Phosphorylierungsstatus von Proteinen, einschließlich ZNF415. Und schließlich kann Retinsäure, die üblicherweise mit der Genregulation in Verbindung gebracht wird, Kinasen aktivieren, die ZNF415 phosphorylieren, und damit dessen Aktivitätszustand beeinflussen.