ZNF324B Aktivatoren

Gängige ZNF324B Activators sind unter underem PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Insulin CAS 11061-68-0 und 1,2-Dioctanoyl-sn-glycerol CAS 60514-48-9.

ZNF324B kann eine Kaskade von intrazellulären Ereignissen auslösen, die zu seiner funktionellen Aktivierung führen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und 1,2-Dioctanoyl-sn-Glycerin (DiC8) ahmen beide Diacylglycerin (DAG) nach und aktivieren direkt die Proteinkinase C (PKC). Nach der Aktivierung kann PKC ZNF324B phosphorylieren, was ein entscheidender Schritt zu dessen funktioneller Aktivierung ist. In ähnlicher Weise steigern Forskolin und Dibutyryl-cAMP durch Erhöhung des intrazellulären cAMP-Spiegels die Aktivität der Proteinkinase A (PKA). PKA kann dann ZNF324B phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. Ionomycin aktiviert durch seine Wirkung, den intrazellulären Kalziumspiegel zu erhöhen, indirekt Calcineurin, eine Phosphatase, die spezifische regulatorische Stellen auf ZNF324B dephosphorylieren und es dadurch aktivieren kann.

Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) setzt eine Signalkaskade in Gang, indem er den EGF-Rezeptor aktiviert, was wiederum zur Aktivierung des MAPK/ERK-Signalwegs führt. Dieser Signalweg kann ZNF324B phosphorylieren und dadurch aktivieren. Die Bindung von Insulin an seinen Rezeptor setzt den PI3K/Akt-Signalweg in Gang, von dem bekannt ist, dass er verschiedene Proteine, darunter ZNF324B, phosphoryliert und aktiviert. Anisomycin fördert durch die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen wie JNK auch die Phosphorylierung und damit die Aktivierung von ZNF324B. In ähnlicher Weise führen Okadainsäure und Calyculin A, beides Inhibitoren der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, zu einer Anhäufung phosphorylierter Proteine, einschließlich ZNF324B, was zu dessen Aktivierung aufgrund einer Abnahme der Dephosphorylierungsaktivität führt. Isoproterenol erhöht durch die Aktivierung von beta-adrenergen Rezeptoren das cAMP in den Zellen, was PKA aktiviert und zur Aktivierung von ZNF324B führen kann. Schließlich bindet und aktiviert Bryostatin 1 die PKC, die eine Schlüsselrolle bei der Phosphorylierung von Proteinen, möglicherweise auch von ZNF324B, spielt und es dadurch aktiviert.