Date published: 2025-9-22

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ZNF18 Inhibitoren

Gängige ZNF18 Inhibitors sind unter underem Staurosporine CAS 62996-74-1, LY 294002 CAS 154447-36-6, Wortmannin CAS 19545-26-7, Rapamycin CAS 53123-88-9 und Bortezomib CAS 179324-69-7.

ZNF18-Inhibitoren sind eine spezielle Klasse von Verbindungen, die auf die Aktivität von ZNF18 abzielen und diese modulieren. ZNF18 ist ein Zinkfingerprotein, das für seine Rolle bei der Genregulation und bei Transkriptionsprozessen bekannt ist. ZNF18 gehört zur großen Familie der Zinkfingerproteine, die sich durch ihre Fähigkeit auszeichnen, DNA zu binden und die Genexpression durch die Erkennung spezifischer DNA-Sequenzen zu beeinflussen. Die Struktur dieser Proteine enthält Zinkionen, die mit Cystein- und Histidinresten koordiniert sind und eine fingerartige Domäne bilden, die mit Nukleinsäuren interagieren kann. Inhibitoren von ZNF18 sollen die Funktion des Proteins stören, indem sie entweder seine Interaktion mit der DNA blockieren oder seine Fähigkeit zur Rekrutierung von Co-Faktoren, die für die Transkriptionsaktivität notwendig sind, verändern. Durch die Beeinflussung der Rolle dieses Proteins bei der Genregulation spielen diese Inhibitoren eine wichtige Rolle beim Verständnis der molekularen Mechanismen hinter der Transkriptionskontrolle und der zellulären Regulation. Aus chemischer Sicht weisen ZNF18-Inhibitoren unterschiedliche strukturelle Gerüste auf, die auf die einzigartigen Bindungsstellen der Zinkfinger-Domäne zugeschnitten sind. Der Hemmungsmechanismus kann eine direkte Konkurrenz mit Zinkionen, die Verdrängung des Proteins von seiner DNA-Bindungsstelle oder eine allosterische Modulation, die die Konformation des Proteins verändert, beinhalten. Diese Verbindungen können Chelatgruppen enthalten, um mit der Metallbindungsstelle zu interagieren, oder funktionelle Gruppen besitzen, die mit Schlüsselresten innerhalb der DNA-Bindungsschnittstelle interagieren. Darüber hinaus ist die strukturelle Spezifität von entscheidender Bedeutung, da diese Inhibitoren selektiv auf ZNF18 abzielen müssen, ohne andere Zinkfingerproteine mit ähnlichen Strukturmotiven allgemein zu beeinflussen. Das Design und die Entwicklung von ZNF18-Inhibitoren basieren stark auf fortgeschrittenen computergestützten Modellierungs- und strukturbiologischen Techniken, um Protein-Ligand-Wechselwirkungen genau abzubilden und ihre Bindungsaffinität und -spezifität für experimentelle Untersuchungen zu genregulatorischen Mechanismen zu optimieren.

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