Chemische Aktivatoren von ZFP715 können ihre Wirkung über verschiedene biochemische Wege entfalten, die zur Aktivierung des Proteins führen. So ist beispielsweise bekannt, dass Forskolin die Adenylatzyklase direkt stimuliert und dadurch die intrazellulären Konzentrationen von zyklischem AMP (cAMP) erhöht, was zur Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) führt. Die aktivierte PKA kann dann Zielproteine wie ZFP715 phosphorylieren, wodurch deren Fähigkeit, DNA zu binden oder mit anderen regulatorischen Proteinen zu interagieren, erhöht wird. Durch diese Phosphorylierung wird ZFP715 effektiv aktiviert, so dass es seine Aufgabe in der Zelle erfüllen kann. In ähnlicher Weise umgeht Dibutyryl-cAMP, ein synthetisches Analogon von cAMP, die Membranrezeptoren der Zelle und aktiviert direkt die PKA, die ZFP715 phosphorylieren und aktivieren kann.
Eine andere Chemikalie, Ionomycin, wirkt durch eine Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels, der eine Reihe von kalziumempfindlichen Enzymen wie die Calmodulin-abhängigen Kinasen aktivieren kann. Diese Kinasen sind in der Lage, ZFP715 zu phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. Thapsigargin erhöht auch das intrazelluläre Kalzium, indem es die Ca2+-ATPase des sarko-endoplasmatischen Retikulums (SERCA) hemmt, was eine kalziumabhängige Aktivierung von Kinasen bewirkt, die ZFP715 phosphorylieren könnten. In ähnlicher Weise aktiviert Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) die Proteinkinase C (PKC), die eine weitere Kinase ist, die ZFP715 phosphorylieren kann, was zu seiner Aktivierung führt. Piceatannol und Staurosporin wirken zwar auf unterschiedliche Kinasen, können aber zu veränderten Phosphorylierungsmustern führen, die ebenfalls in der Aktivierung von ZFP715 gipfeln können. Insbesondere Staurosporin kann bei niedrigen Konzentrationen ein breites Spektrum von Kinasen aktivieren, von denen einige auf ZFP715 abzielen könnten.
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