Forskolin beispielsweise setzt das Potenzial der Adenylatzyklase frei, indem es die Umwandlung von ATP in zyklisches AMP katalysiert, einen zweiten Botenstoff, der eine zentrale Rolle bei der Aktivierung der Proteinkinase A spielt. Diese Kinase kann, sobald sie aktiviert ist, ein Spektrum von Proteinen angreifen, darunter auch solche, die mit der Regulierung von WSCD1 in Verbindung stehen, und so dessen Aktivität beeinflussen. Ein weiteres Mitglied dieser Gruppe, PMA, wirkt über die Proteinkinase C, ein Enzym, das, wenn es aktiviert wird, eine Phosphorylierungskaskade in Gang setzt und verschiedene Proteine beeinflusst, die mit WSCD1 interagieren könnten. In ähnlicher Weise steuert Ionomycin den intrazellulären Kalziumspiegel, um Calmodulin-abhängige Kinasen zu aktivieren, die dann in der Lage sind, den Phosphorylierungsstatus von Proteinen zu verändern, die mit der Aktivität von WSCD1 in Verbindung stehen.
Zu den WSCD1-Aktivatoren gehört auch U0126, ein Wirkstoff, der die Aktivität von MEK1/2 hemmt und damit den ERK-Stoffwechselweg und möglicherweise die Proteine beeinflusst, die WSCD1 steuern. Parallel dazu zielt LY294002 auf den PI3K/AKT-Stoffwechselweg ab, der für zahlreiche zelluläre Funktionen von zentraler Bedeutung ist, einschließlich derer, die WSCD1 regulieren können. Epigenetische Modulatoren wie 5-Azacytidin und Trichostatin A sind ebenfalls an diesem komplexen Zusammenspiel beteiligt. Durch die Hemmung von DNA-Methyltransferasen bzw. Histondeacetylasen bewirken sie Verschiebungen in den Genexpressionsmustern, die sich auch auf Gene erstrecken könnten, die mit WSCD1 assoziiert sind, und wirken sich somit auf dessen Aktivitätsprofil aus. Darüber hinaus haben Verbindungen wie ZM-447439, Thapsigargin, SB203580, Rapamycin und SP600125, obwohl sie unterschiedliche Ziele haben - von Aurora-Kinasen bis hin zu mTOR - die Fähigkeit, einen Welleneffekt durch verschiedene Signalwege zu erzeugen, der in der Modulation der WSCD1-Aktivität gipfelt.
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