Tyrosine Kinase Inhibitoren
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Adaphostin | 241127-58-2 | sc-291833 sc-291833A | 10 mg 50 mg | $129.00 $560.00 | ||
Adaphostin wirkt als Tyrosinkinase-Inhibitor, der sich durch seine Fähigkeit auszeichnet, die ATP-Bindung durch eine einzigartige sterische Hinderung zu stören. Diese Verbindung zielt selektiv auf spezifische Kinasedomänen ab, was zu veränderten Phosphorylierungszuständen von Schlüsselsubstraten führt. Seine strukturelle Konformation ermöglicht präzise Interaktionen mit dem aktiven Zentrum und beeinflusst so die nachgeschalteten Signalkaskaden. Darüber hinaus können die elektronischen Eigenschaften von Adaphostin seine Bindungsaffinität erhöhen, was zu seinem besonderen kinetischen Profil bei der Kinasemodulation beiträgt. | ||||||
Imatinib-d8 | 1092942-82-9 | sc-488072 sc-488072A | 1 mg 10 mg | $556.00 $4085.00 | ||
Imatinib-d8 fungiert als selektiver Tyrosinkinase-Hemmer und weist eine einzigartige Isotopenmarkierung auf, die seine Verfolgung in biochemischen Assays verbessert. Seine deuterierte Struktur beeinflusst die Reaktionskinetik und verändert möglicherweise die metabolische Stabilität und die Interaktionsdynamik. Die spezifische Bindungsaffinität der Verbindung an die ATP-Stelle wird durch ihre Konformationsflexibilität moduliert, was maßgeschneiderte Interaktionen mit verschiedenen Kinase-Isoformen ermöglicht. Diese Spezifität kann zu unterschiedlichen nachgeschalteten Signalveränderungen führen und Einblicke in die Kinase-Regulierung geben. | ||||||
3-Amino-5-nitrobenzoic acid | 618-84-8 | sc-276008 sc-276008A | 1 g 5 g | $64.00 $180.00 | ||
3-Amino-5-nitrobenzoesäure weist einzigartige Eigenschaften als Tyrosinkinasemodulator auf, bei dem die Nitrogruppe die elektronische Umgebung erheblich verändert und die Bindungsaffinität zu den Zielproteinen erhöht. Die strukturellen Merkmale der Verbindung erleichtern spezifische Wasserstoffbrückenbindungen, die Enzym-Substrat-Komplexe stabilisieren können. Diese Stabilisierung kann den Phosphorylierungsprozess beeinflussen, was sich auf nachgeschaltete Signalwege und zelluläre Reaktionen auswirkt und damit seine Rolle bei biochemischen Wechselwirkungen verdeutlicht. | ||||||