TBC1D3C, ein Mitglied der TBC1-Domänenfamilie, spielt eine entscheidende Rolle bei zellulären Prozessen wie dem Vesikeltransport, der Zellsignalisierung und der Membrandynamik. Insbesondere fungiert TBC1D3C als GTPase-aktivierendes Protein (GAP), das die Aktivität von Rab-GTPasen reguliert, die für den Vesikeltransport und den Membranverkehr in der Zelle wichtig sind. Durch die Modulation der Aktivität von Rab-GTPasen beeinflusst TBC1D3C verschiedene zelluläre Prozesse, darunter Endozytose, Exozytose und intrazellulärer Vesikeltransport, und trägt so letztlich zur Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase und Signalübertragung bei.
Die Aktivierung von TBC1D3C kann durch die Modulation verschiedener zellulärer Signalwege erreicht werden. Verbindungen wie Luteolin, Quercetin und EGCG aktivieren TBC1D3C indirekt, indem sie Signalkaskaden wie die PI3K/Akt-, mTOR- und AMPK-Signalwege beeinflussen. Diese Verbindungen hemmen wichtige Signalmoleküle innerhalb dieser Signalwege, wodurch sie die hemmende Wirkung auf TBC1D3C aufheben und seine Aktivierung fördern. Darüber hinaus aktivieren andere Chemikalien wie Curcumin, Genistein und Resveratrol indirekt TBC1D3C, indem sie auf Signalwege wie NF-κB, Wnt/β-Catenin bzw. Nrf2 einwirken. Durch die Modulation dieser Wege verstärken diese Verbindungen die Aktivität von TBC1D3C und tragen so zu den von diesem Protein regulierten zellulären Prozessen bei.
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