Syne-4-Aktivatoren wirken in erster Linie durch die Beeinflussung des Phosphorylierungsstatus von Proteinen, die an der Organisation des Aktinzytoskeletts beteiligt sind - ein Prozess, bei dem Syne-4 eine wichtige Rolle spielt. Mehrere dieser Aktivatoren, darunter Forskolin und IBMX, erhöhen den cAMP-Spiegel in den Zellen, wodurch die Proteinkinase A (PKA) aktiviert wird. Die aktivierte PKA kann Proteine phosphorylieren, die an der Organisation des Aktin-Zytoskeletts beteiligt sind, und so indirekt die Aktivität von Syne-4 steigern. Anisomycin, ein weiterer Aktivator, löst den Weg der stressaktivierten Proteinkinase (SAPK)/JNK aus, die an der Organisation des Aktinzytoskeletts beteiligt ist, wodurch die Funktion von Syne-4 indirekt verstärkt wird. Dibutyryl-cAMP, ein membrandurchlässiges cAMP-Analogon, erzielt eine ähnliche Wirkung durch Aktivierung von PKA.
Bestimmte Syne-4-Aktivatoren wirken durch Hemmung von Proteinphosphatasen und Aufrechterhaltung des Phosphorylierungsstatus von Proteinen, die an der Organisation des Aktinzytoskeletts beteiligt sind. Okadainsäure und Calyculin A hemmen die Proteinphosphatasen 1 und 2A, wodurch sie indirekt den aktiven Zustand von Syne-4 aufrechterhalten und seine Rolle in diesem Prozess verstärken. Cyclosporin A, ein Inhibitor von Calcineurin, einer Phosphatase, erfüllt eine ähnliche Funktion. Andere Aktivatoren wie H-89, Staurosporin, Rapamycin und Lithiumchlorid beeinflussen verschiedene Kinasen, die die Phosphorylierung von Proteinen beeinflussen können, die an der Organisation des Aktinzytoskeletts beteiligt sind, wodurch die Rolle von Syne-4 in diesem Prozess indirekt gestärkt wird.
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