SSXB5 Aktivatoren

Gängige SSXB5 Activators sind unter underem Ionomycin CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Thapsigargin CAS 67526-95-8 und Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5.

Chemische Aktivatoren von SSXB5 können eine Reihe von intrazellulären Signalwegen in Gang setzen, die zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung dieses Proteins führen. Ionomycin wirkt, indem es Kalziumionen in die Zellen transportiert und den intrazellulären Kalziumspiegel anhebt, was wiederum kalziumabhängige Kinasen aktiviert. Diese Kinasen phosphorylieren dann SSXB5, was zu dessen Aktivierung als Teil der Kalzium-Signalkaskade führt. Thapsigargin erhöht auch das zytosolische Kalzium, indem es die Ca2+-ATPase des sarko-endoplasmatischen Retikulums (SERCA) hemmt und damit eine ähnliche Kaskade der kalziumabhängigen Aktivierung von SSXB5 auslöst. In einem etwas parallelen Mechanismus erhöht Forskolin das intrazelluläre cAMP, das die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die PKA phosphoryliert dann verschiedene Substrate innerhalb ihres Signalweges, darunter möglicherweise auch SSXB5, wenn es ein Ziel für diese Kinase ist. Dibutyryl-cAMP, ein durchlässiges cAMP-Analogon, aktiviert ebenfalls PKA, was auf einen weiteren Weg hinweist, über den SSXB5 phosphoryliert und aktiviert werden kann.

Außerdem können Aktivatoren wie Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) die Proteinkinase C (PKC) aktivieren, die SSXB5 phosphorylieren kann, wenn es ein PKC-Substrat ist, was zu seiner Aktivierung führt. Bisindolylmaleimid I, ein PKC-Inhibitor, könnte SSXB5 in seinem phosphorylierten Zustand halten, indem es die PKC daran hindert, es zu dephosphorylieren. Darüber hinaus setzt der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) seinen Rezeptor EGFR in Gang und initiiert eine Kinasekaskade, die zur Phosphorylierung von SSXB5 führen kann. Die Hemmung von Proteinphosphatasen mit Verbindungen wie Okadainsäure und Calyculin A führt zu einer anhaltenden Phosphorylierung und damit zur Aktivierung von Proteinen wie SSXB5. Natriumorthovanadat verhindert durch die Hemmung von Protein-Tyrosin-Phosphatasen auch die Dephosphorylierung, was möglicherweise zur Aktivierung von SSXB5 beiträgt. Schließlich stimuliert Anisomycin stressaktivierte Proteinkinasen (SAPKs), die SSXB5 als Teil des Stressreaktions-Signalweges phosphorylieren können.