Chemische Aktivatoren von SSXB10 können eine Reihe von intrazellulären Ereignissen auslösen, die zur funktionellen Aktivierung des Proteins über verschiedene Signalwege führen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat kann direkt die Proteinkinase C (PKC) aktivieren, von der bekannt ist, dass sie Zielproteine wie SSXB10 phosphoryliert, was zu seiner Aktivierung führt. In ähnlicher Weise erhöht Forskolin den intrazellulären cAMP-Spiegel und aktiviert damit die Proteinkinase A (PKA), eine weitere Kinase, die SSXB10 phosphorylieren kann. Die Phosphorylierung von SSXB10 durch PKA bedeutet seine Aktivierung und verändert seine Funktion bei zellulären Prozessen. Ionomycin kann durch Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die SSXB10 phosphorylieren, während Thapsigargin, das die Kalziumhomöostase stört, indirekt Kinasen aktiviert, die ebenfalls SSXB10 phosphorylieren und aktivieren können.
In ähnlicher Weise können Dibutyryl-cAMP und 8-Br-cAMP, beides cAMP-Analoga, PKA aktivieren, die dann SSXB10 zur Phosphorylierung ansteuert, was zu dessen Aktivierung führt. Die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen (SAPKs) durch Anisomycin kann ebenfalls zur Phosphorylierung und Aktivierung von SSXB10 führen. Phosphataseinhibitoren wie Calyculin A und Okadasäure spielen eine entscheidende Rolle, wenn es darum geht, SSXB10 in einem phosphorylierten und damit aktiven Zustand zu halten, indem sie die Dephosphorylierung von Proteinen im Signalweg von SSXB10 hemmen. Adrenergische Agonisten wie Epinephrin und Isoproterenol erhöhen den cAMP-Spiegel, was zur Aktivierung von PKA führt, die wiederum SSXB10 phosphorylieren kann, wodurch das Protein aktiviert wird. Der Kalziumionophor A23187 (Calcimycin) schließlich erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel und aktiviert dadurch Kinasen, die SSXB10 phosphorylieren können, wodurch seine funktionelle Aktivierung in der Zelle gewährleistet wird.
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