SPTY2D1 nutzen verschiedene biochemische Mechanismen, um die Funktion des Proteins zu modulieren. Durch die direkte Stimulierung der Adenylylcyclase erhöht Forskolin die intrazelluläre Konzentration von cAMP. Dieser Anstieg von cAMP aktiviert die Proteinkinase A (PKA), die dann SPTY2D1 phosphorylieren kann, was zu dessen Aktivierung führt. In ähnlicher Weise trägt IBMX zur Aktivierung von SPTY2D1 bei, indem es Phosphodiesterasen hemmt und so den Abbau von cAMP verhindert und indirekt ein Umfeld für die PKA-Aktivierung begünstigt. Die Chemikalie 8-Br-cAMP, ein cAMP-Analogon, diffundiert in die Zellen und ahmt die Wirkung von cAMP nach, wodurch PKA aktiviert wird, das wiederum SPTY2D1 zur Phosphorylierung ansteuern kann.
PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die dann SPTY2D1 phosphorylieren kann. Ionomycin erhöht den intrazellulären Kalziumspiegel, wodurch PKC aktiviert werden kann, und anschließend kann PKC SPTY2D1 phosphorylieren. Okadainsäure und Calyculin A hemmen Proteinphosphatasen, was zu einem Nettoanstieg des Phosphorylierungszustands von Proteinen, einschließlich SPTY2D1, führt. Epinephrin und Isoproterenol wirken auf adrenerge Rezeptoren ein, um den cAMP-Spiegel zu erhöhen, was ebenfalls zu einer Aktivierung der PKA und der nachgeschalteten Phosphorylierung von SPTY2D1 führt. Glucagon löst durch Bindung an seinen Rezeptor eine Kaskade aus, die ebenfalls zu einer cAMP-Akkumulation und einer PKA-vermittelten Phosphorylierung von SPTY2D1 führt. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, was zu einer Phosphorylierung von SPTY2D1 führen kann. Dibutyryl-cAMP (db-cAMP) schließlich, ein weiteres cAMP-Analogon, durchdringt die Zellmembran und aktiviert die PKA, die anschließend SPTY2D1 phosphorylieren und aktivieren kann. Jede dieser Chemikalien kann durch ihre einzigartigen Wechselwirkungen mit zellulären Enzymen und Signalwegen zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von SPTY2D1 beitragen.
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