Das SEC11C-Protein selbst ist Teil des im endoplasmatischen Retikulum (ER) lokalisierten Signalpeptidase-Komplexes, der an der Abspaltung von Signalpeptiden von neu entstehenden Proteinen beteiligt ist, während diese in das ER transportiert werden. Aufgrund seiner spezialisierten Rolle sind Substanzen, von denen bekannt ist, dass sie die SEC11C-Aktivität hemmen oder beeinflussen, in der Regel Breitbandverbindungen, die eine allgemeinere Wirkung auf verschiedene zelluläre Signalwege haben, darunter die Proteinsynthese, die ER-Funktion und den intrazellulären Transport. Diese Verbindungen können alles Mögliche umfassen, von Substanzen, die den Ionenhaushalt beeinflussen, wie Ionophore, bis hin zu allgemeineren Inhibitoren zellulärer Transportmechanismen. Zum Beispiel zielen Inhibitoren wie Brefeldin A und Wortmannin nicht direkt auf SEC11C ab, sondern hemmen vielmehr vorgelagerte oder damit verbundene Prozesse, wodurch die SEC11C-Aktivität indirekt beeinflusst wird.
Interessanterweise werden die Verbindungen, die SEC11C beeinflussen, im Allgemeinen nach ihren primären Zielen und Wirkmechanismen in verschiedene Arten chemischer Inhibitoren eingeteilt. Brefeldin A beispielsweise wird als Disruptor des ER-Golgi-Transports eingestuft, und Wortmannin ist ein bekannter Phosphoinositid-3-Kinase (PI3K)-Inhibitor. Dieser Mangel an Spezifität stellt eine Herausforderung bei der Aufklärung der spezifischen biologischen Rollen und regulatorischen Wege dar, an denen SEC11C beteiligt ist. Darüber hinaus werden die meisten der vorhandenen Verbindungen, von denen bekannt ist, dass sie SEC11C beeinflussen, aufgrund ihres breiten Wirkungsspektrums nicht als SEC11C-Inhibitoren eingestuft.
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