Date published: 2025-9-19

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RNF215 Aktivatoren

Gängige RNF215 Activators sind unter underem Tunicamycin CAS 11089-65-9, Thapsigargin CAS 67526-95-8, Curcumin CAS 458-37-7, Resveratrol CAS 501-36-0 und D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7.

RNF215-Aktivatoren beziehen sich auf eine Klasse chemischer Verbindungen oder Moleküle, die die Aktivität von RNF215, einem bestimmten Protein oder Enzym, beeinflussen oder regulieren sollen. RNF215 ist ein Mitglied der RBR-E3-Ubiquitin-Ligase-Familie, und seine Funktion in Zellen ist mit der Regulierung des Proteinabbaus durch das Ubiquitin-Proteasom-System verbunden. Um die Rolle von RNF215 und der Aktivatoren, die darauf abzielen, zu verstehen, müssen die molekularen Mechanismen erforscht werden, die der Ubiquitinierung und dem Abbau von Proteinen zugrunde liegen.

In Zellen spielt das Ubiquitin-Proteasom-System eine entscheidende Rolle bei der Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase, indem es Proteine selektiv für den Abbau auswählt. Bei diesem System werden Ubiquitinmoleküle an die Zielproteine angehängt, um sie für die Zerstörung durch das Proteasom zu markieren, einen zellulären Komplex, der für den Proteinabbau zuständig ist. RNF215 ist eine E3-Ubiquitin-Ligase, was bedeutet, dass sie die Übertragung von Ubiquitin-Molekülen auf Zielproteine erleichtert und damit deren Schicksal reguliert. Die für RNF215 entwickelten Aktivatoren zielen darauf ab, seine enzymatische Aktivität zu modulieren, indem sie seine Fähigkeit zur Ubiquitinierung bestimmter Proteine entweder verstärken oder hemmen. Dies kann tiefgreifende Auswirkungen auf die Stabilität und Funktion dieser Zielproteine haben und sich auf verschiedene zelluläre Prozesse und Signalwege auswirken. Die Entwicklung und Untersuchung von RNF215-Aktivatoren ist in den Bereichen Molekularbiologie, Zellbiologie und Biochemie von großem Interesse. Forscher nutzen diese Aktivatoren als Werkzeuge, um die Feinheiten des Proteinabbaus und der Ubiquitinierungswege zu entschlüsseln. Durch die präzise Steuerung der RNF215-Aktivität können Wissenschaftler die Folgen einer Veränderung des Ubiquitinierungsstatus bestimmter Proteine untersuchen und deren Rolle bei Zellfunktionen und Krankheiten aufklären.

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